Anti-CD38 antibodies and fusions to attenuated interferon alpha-2B

Optimization of X355/02-HC-L0-IFN-alpha (A145D) IgG4

Other anti-CD38-attenuated IFN fusion proteins are described in PCT Application No. PCT/AU2012/001323. These include the antibody construct designated in the PCT application as X355/02-HC-L0-IFN-alpha (A145D) IgG4. In this specification, X355/02-HC-L0-IFN-alpha (A145D) IgG4 has been renamed as A02.1. The heavy chain sequence of the antibody comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 11, and the light chain sequence comprises the amino acid sequence of SEQ ID NO: 12. The variable light chain of A02.1 (SEQ ID NO: 14) was co-expressed with its variable heavy chain A02.1 (SEQ ID NO: 13) formatted on a human IgG4 constant region containing the substitution S228P (EU Numbering) (SEQ ID NO: 3). This antibody is referred to herein as X02.1. A02.1 includes a fusion to IFN-alpha2b whilst X02.1 does not, despite both antibodies sharing identical heavy chain and light chains sequences.

A BLAST search (Altschul S F (1997) Nucleic Acids Res. 25:3389-3402) against a database of human germline immunoglobulin genes was performed using the amino acid sequence of the variable heavy chain of X02.1. The closest human germline variable heavy chain gene was IGHV4-61*01 (SEQ ID NO: 16). An alignment of the X02.1 VH and IGHV4-61*01 is shown in FIG. 2 . The X02.1 variable heavy region differs by eight amino acids from its closest germline amino acid sequence. In order to reduce the immunogenicity of the X02.1 heavy chain variable region, germline amino acid residue substitutions could be produced at residues where it differs from the germline sequence and the resulting antibody variants tested for anti-CD38 binding activity.

Several heavy chain variants of the X02.1 parental sequence are detailed in FIG. 2 . These heavy chain variable regions were formatted onto the IgG4 S228P constant region, and co-expressed with the A02.1 light chain. Tables 1a and 1b detail the sequences of the variants tested along with their ability to bind human CD38 as assessed using flow cytometry and surface plasmon resonance (SPR). Briefly, antibody chains were transiently co-expressed in CHO cells and purified via Protein A chromatography as described in Example 5. Flow binding assays as described in Example 5 were used to assess the variants. The EC 50 of the dose response curve obtained for each antibody is also given in Tables 1a and 1b.

SPR binding of the variants detailed in Table 1a was evaluated separately to those of Table 1b. The K D (M) of the parental antibody X02.1 ranged from 2.7×10 −8 to 3.78×10 −10 in the SPR binding experiments. Flow cytometry binding experiments showed antibodies X02.8, X02.11, X02.69 and X02.71 bound strongly to the CD38 positive cell line ARP-1.

Antibodies with the above amino acid substitutions were subsequently explored in the context of a fusion protein through conjugation to attenuated IFN-alpha2b (termed A02 when linked to IFN, with the number following the decimal representing the same variant having the X02 designation). These heavy chain variable regions were formatted onto an IgG4 constant region comprising the substitution S228P fused to A145D attenuated IFN-alpha2b and co-expressed in CHO or HEK cells with the A02.1 light chain as described in Example 5. Proteins that were successfully purified from cell supernatant were then tested in a flow binding assay to the cell line ARP-1. The EC 50 value of the dose response curve for each antibody is given in Table 2. All antibody-attenuated IFN fusion constructs tested bound to the CD38 positive cell line ARP-1. It was observed that heavy chain variant X02.9 (not fused to IFN) could not easily be purified whereas an identical variant fused to IFN (A02.9) was purified. In some cases, attenuated IFN fusion proteins could be expressed and purified, when the equivalent monoclonal antibody appeared more difficult to be expressed and/or purify.

BLAST searches using the amino acid sequence of the A02.1 variable light chain were performed against the database of human germline immunoglobulin genes. The closest human germline variable light chain gene was IGLV5-37*01. An amino acid sequence alignment of A02.1VL and IGLV5-37*01 is given in FIG. 3 . This alignment illustrates a 12 amino acid difference between these sequences.

Several amino acid substitutions were made in the X02.1 variable light chain. These substitutions are shown in FIG. 3 . Co-expression of these light chain variable regions with the X02.1 variable heavy chain formatted onto an IgG4 constant region containing the substitution S228P was performed in CHO cells as described in Example 5.

Antibodies purified from CHO cell supernatants were subsequently tested in flow cytometry-based binding assays to the CD38 positive cell line ARP-1. Table 3 details EC 50 values of the dose response curve obtained for each antibody.

Antibodies X02.96, X02.99, X02.101, X02.102, X02.103 and X02.104 bound strongly to the CD38 positive ARP-1 cell line. X02.105 was able to bind strongly to the CD38 positive, H929 cell line.

Amino acid sequence analysis of the variable heavy chain sequence of X02.1 and A02.1 identified amino acids that could potentially undergo oxidation or isomerization. These include a potential isomerization site at D101 and a potential oxidation site at M(100C). To remove the potential isomerization and oxidation sites, amino acid substitutions were made as follows: D(101)E (SEQ ID NO: 30), M(100C)L (SEQ ID NO: 29) and the combination of both D(101)E and M(100C)L (SEQ ID NO: 27) ( FIG. 2 ). Antibodies were made with combinations of these amino acid substitutions in the variable heavy chain as shown in Table 4. Antibody heavy chain variable regions were formatted with an IgG4 constant region containing the substitution S228P and co-expressed with the A02.1 light chain in CHO cells. Antibodies were then purified by Protein A chromatography and screened for binding to ARP-1 cells by flow cytometry. The binding data obtained is shown in Table 4.

Antibodies X02.76 and X02.77 maintained their strong binding to the ARP-1 cell line indicating that the amino acids substitutions to remove the potential oxidation and isomerization sites in the X02.1 and A02.1 heavy chain had little impact on their CD38 binding activity. Combining these substitutions to form antibody X02.74 resulted in an antibody that did not purify using the protocol in Example 5.

Amino acid analysis of the variable light chain sequence of X02.1 and A02.1 identified amino acids that could potentially undergo oxidation or deamidation. These included a potential deamidation site at N69 and potential oxidation site at M89. Additionally a putative N-linked glycosylation site was predicted to exist within CDR3 of the light chain at position N94. The presence of N-linked glycans can cause heterogeneity in therapeutic proteins, complicating development. To remove these potential issues the following point variants were synthesized: N69A (SEQ ID NO: 39), M89L (SEQ ID NO: 52) and M89I (SEQ ID NO: 51), N94T (SEQ ID NO: 48), N94Q (SEQ ID NO: 38), G95P (SEQ ID NO: 50) and S96A (SEQ ID NO: 45) (see FIG. 3 ). Antibodies were generated by co-expression of the heavy- and light chains in CHO cells as detailed in Table 5. Antibodies were purified by Protein A chromatography and screened for binding to ARP-1 cells by flow cytometry. The binding data obtained is presented in Table 5.

X02.94 bound the CD38 positive cell line ARP-1 indicating that the substitution M89L had little impact on CD38 binding activity. The substitution N94Q in antibody X02.80 removed the potential N-linked glycosylation motif with minimal impact on CD38 binding activity as measure by flow cytometry (Table 5). Other substitutions that remove this glycosylation motif either resulted in antibodies that could not easily be purified or antibodies that exhibited attenuated binding to the CD38 positive cell line ARP-1. The potential deamidation site at position 69 was removed through substitution to alanine, though this antibody (X02.81) was not easily purified.

Other antibodies tested that comprised X02.1 variable heavy chain variants are listed in Table 6. These heavy chain variable regions were formatted on an IgG4 constant region containing an S228P substitution. These heavy chains were co-expressed with the A02.1 light chain in CHO cells. The antibodies were expressed and the resulting antibodies tested in flow cytometry-based assays for binding to the CD38-positive cell ARP-1. All variable heavy chain substitutions with the exception of T23K (SEQ ID NO: 21; X02.68) had minimal impact on binding to the CD38 positive cell line ARP-1 in flow cytometry-based assays.

Antibodies comprising other light chain variable region substitutions in the X02.1 sequence were also produced. These variant light chains were combined with the X02.1 heavy chain formatted onto an IgG4 constant region containing the substitution S228P and expressed in CHO cells as described in Example 5. A summary of the heavy- and light chains used to produce these antibody variants is given in Table 7. Antibodies X02.83, X02.85, X02.91, X02.82 bound strongly to the CD38 positive cell line ARP-1.

Substitutions causing little impact on CD38 binding activity and the purification of X02 variant antibodies were subsequently produced as armed antibodies through fusion to A145D attenuated IFN-alpha2b. X02.1 light chain substitutions were combined and the resulting variants co-expressed with point- and combinatorial variants of the X02.1 heavy chain in HEK293E cells, as listed in Table 8. These antibodies were primarily focused on removing the potential X02.1 light chain deamidation site, an oxidation site from CDR3 of the X02.1 heavy chain and a putative strong MHC Class II binding peptide from framework region 3 of the X02.1 heavy chain predicted via in silico analyses (Epibase, Lonza, UK), FIG. 4 .

The antibodies listed in Table 8 were analyzed for protein expression and binding to CD38 via surface plasmon resonance (SPR). Potency assays were also performed using cell culture supernatant taken from transfected cells to assess the relative activity of each of these anti-CD38-attenuated IFN fusion proteins as outlined in Example 5. The data obtained is given in Table 9.

Of the proteins tested A02.12 expressed well and demonstrated potency in the Annexin V, Caspase and cell proliferation assays. Substitution of N69T in antibody A02.47 did not affect expression levels or potency in Annexin V or Caspase Assays suggesting that removal of this deamidation site is possible. Substitution N69T could be incorporated into other constructs herein to remove this putative deamidation site with minimal losses in the functional activity of the resulting antibody.

In Silico Immunogenicity Analysis of the A02.1 Light Chain Amino Acid Sequence

Putative immunogenic epitopes were identified in the light chain variable region amino acid sequence of A02.1 using the Epibase analysis software (Lonza, UK). To remove putative immunogenic epitopes, substitutions were introduced into the A02.1 variable light chain ( FIG. 4 ). Light chains with lower predicted immunogenicity were co-expressed in HEK293E cells with the A02.12 heavy chain variable region (SEQ ID NO: 34) formatted onto an IgG4 constant region containing the substitution S228P fused to A145D-attenuated IFN. The antibody variants produced are detailed in Table 10.

The above antibodies were analyzed for protein expression, binding to CD38 via SPR, and potency using the cell culture supernatant screen as described in Example 5. The results of these assays are detailed in Table 11. These data indicate that substitution of some residues to lower the predicted immunogenicity of the antibody results in Anti-CD38-attenuated IFN fusion proteins that express and have functional potency in the Annexin V, Caspase and Cell Proliferation Assays.

Multiple Amino Acid Substitutions Yield Optimized A02.1 Variants

By combining substitutions that improve the immunogenicity, manufacturability or potency of the anti-CD38 antibodies described above into a single gene construct, highly optimized anti-CD38 antibodies and anti-CD38-attenuated IFN fusion proteins were obtained. Table 12 summarizes such combinatorial substitutions and details heavy- and light chain combinations co-expressed in HEK293E cells and subsequently tested.

Each antibody described in Table 12 was analyzed for protein expression, binding to CD38 via SPR, and potency using cell culture supernatant. The resulting data is given in Table 13. These results demonstrate that combining substitutions predicted to be beneficial in silicogave rise to some Anti-CD38-attenuated IFN fusion proteins that expressed and had functional potency in the Annexin V, Caspase and Cell Proliferation Assays.

Pairing of Different Heavy and Light Chain Anti-CD38 Antibodies

In order to determine if functional anti-CD38-attenuated IFN fusion proteins could be obtained, the heavy (SEQ ID NO: 110) and light (SEQ ID NO: 112) chains from the antibody X910/12-HC-L0-IFN-alpha (A145D) IgG4 described in PCT/AU2012/001323, and the heavy (SEQ ID NO: 111) and light (SEQ ID NO: 113) chains from the antibody X913/15-HC-L0-IFN-alpha (A145D) IgG4 described in PCT/AU2012/001323, were paired with each other in various combinations and with heavy and lights chains described in the foregoing examples. A summary of the heavy and light chain pairings is provided listed in Table 14.

Each antibody produced was analyzed for protein expression, binding to CD38 via SPR, and potency using the cell culture supernatant potency assays. The results of these assays are presented in Table 15a. These data show that pairing different heavy and light chains from distinct antibodies gave rise to some Anti-CD38-attenuated IFN fusion proteins that expressed and had functional potency in the Annexin V, Caspase and Cell Proliferation Assays.

A selection of the above Anti-CD38-attenuated IFN fusion proteins were purified and analyzed for binding to CD38 positive cells in cell based assays. In addition potency assays were repeated to give a more accurate determination of the relative activity of each Anti-CD38-attenuated IFN fusion protein. The results of these assays are given in Table 15b.

FIG. 5 lists the consensus variable heavy chain and FIG. 6 lists the consensus variable light chain of A02.1 related constructs with functional activity. It could be further envisioned that combinations of substitutions could be made such as those described for Anti-CD38 antibodies X02.114, X02.115, X02.116, X02.117, X02.118, X02.119 ( FIG. 6 ), X02.120, X02.121, X02.122, X02.123, X02.124, X02.125, X02.126 or X02.127 ( FIG. 30 ). Further the above Anti-CD38 antibodies could also be constructed as Anti-CD38-attenuated IFN fusion proteins and tested for functional activity as described herein.

H929 Multiple Myeloma Xenograft Model

The in vivo potency of A02.1 has been tested previously in the NCl-H929 s.c. multiple myeloma model as described in Example 5. A02.1 was shown to have potent anti-tumor activity. The data is presented in PCT/AU2012/001323.

The H929 multiple myeloma xenograft model could be used to test the anti-tumor activity of any of the Anti-CD38-attenuated IFN fusion proteins described above.

Attenuated IFN is Required for Potent Apoptotic and Caspase Activation in Tumor Cell Lines

Using the Annexin V assay and the Caspase Assay it was demonstrated that the potent apoptotic activity and caspase activation is dependent on the Anti-CD38-attenuated IFN fusion proteins containing an attenuated IFN (Table 16a, FIG. 18 ). In the Annexin V Assay the attenuated IFN containing proteins (A02.1 and A02.6) had 2-fold greater activity than the proteins not containing attenuated IFN (X02.1 and X02.6).

General Methods

Production of antibodies and antibody-fusion constructs in HEK-293E cells. DNA plasmids encoding protein constructs (antibodies and antibody-IFN-alpha2b related constructs) were prepared using HiSpeed Plasmid Maxi Kit (Qiagen, Valencia, Calif.) and then transfected into HEK293E cells (CNRC, Montreal, Canada), grown in F17 synthetic medium supplemented with 0.45% (w/v) D-(+)-Glucose (Sigma, Castle Hill, NSW), 25 μg/mL Geneticin (Invitrogen, Carlsbad, Calif.), and 1×GlutaMAX (Invitrogen, Carlsbad, Calif.) using a commercially available transfection reagent and OptiMEM medium (Invitrogen, Carlsbad, Calif.). After allowing for expression for 6 days in an incubator supplied with 5% CO 2 and 120 rpm shaking, the culture media was isolated and subjected to affinity purification using Protein A Mab Select SuRe™ agarose beads (GE Healthcare, Piscataway, N.J.). Purified protein constructs were buffer-exchanged into 0.2M arginine HCl, 25 mM citric acid, 71.5 mM sodium hydroxide at pH 6.0 using a PD Midi-Trap G-25 column (GE Healthcare, Piscataway, N.J.) or a HiPrep 26/10 Desalting column (HiTrap Desalting HiPrep 26/10 Desalting). Purified protein constructs were then concentrated using 50 kDa Amicon Ultra centrifugal filter devices (Millipore, Billerica, Mass.), followed by protein concentration determination by reading absorbance at 280 nm.

Production of Antibodies and Antibody-Fusion Constructs in CHO Cells.

DNA plasmids encoding protein constructs (antibodies and antibody-IFN-alpha2b related constructs) were prepared using HiSpeed Plasmid Maxi Kit (Qiagen, Valencia, Calif.) and then transfected into CHO cells (Lonza) grown in Freestyle™ CHO Expression Medium (Invitrogen, Carlsbad, Calif.) using a commercially available transfection reagent and OptiPro SFM™ medium (Invitrogen, Carlsbad, Calif.). After allowing for expression for 6 days in an incubator supplied with 10% CO 2 and 120 rpm shaking, the culture media was isolated and subjected to affinity purification using Protein A Mab Select SuReagarose beads (GE Healthcare, Piscataway, N.J.). Purified protein constructs were buffer-exchanged into 0.2M arginine.HCl, 25 mM citric acid, 71.5 mM sodium hydroxide at pH 6.0 using a PD Midi-Trap G-25 column (GE Healthcare, Piscataway, N.J.) or a HiPrep 26/10 Desalting column (HiTrap Desalting HiPrep 26/10 Desalting). Purified protein constructs were then concentrated using 50 kDa Amicon Ultra centrifugal filter devices (Millipore, Billerica, Mass.), followed by protein concentration determination by reading absorbance at 280 nm.

Anti-CD38-attenuated IFN fusion proteins binding to CD38 as measured by Surface Plasmon Resonance (SPR). The capacity of anti-CD38 antibodies and anti-CD38-attenuated IFN fusion proteins to bind to human CD38 were measured using unpurified transfected cell supernatant prepared 7:1 with Non Specific Binding Reducer (GE Healthcare, Piscataway, N.J.). Briefly, using a Biacore™ 3000 or a T200, Protein A was immobilized onto Flow Cell (FC) 1 (FC1) and FC2 (or alternatively FC3 and FC4) of a CM5 research grade sensor chip using amine coupling, giving approximately 1500 RU. FC2 (or FC4) was used as a reference throughout the experiments. The experiments were run at 37° C. in HBS-P+ buffer (0.01 M HEPES, 0.15 M NaCl, 0.005% v/v Surfactant P20, pH 7.4). At a flow rate of 20 μl/min, both flow cells were regenerated with 10 μL 50 mM sodium hydroxide before 40 μL supernatant containing the protein was passed over FC1 (or FC3) only. 30 μL of CD38 (10 μg/mL in running buffer) or 30 μL running buffer was injected over FC1 and FC2 with a 5 minute dissociation time. Both surfaces were regenerated twice with sodium hydroxide. Results were generated using the BIAevaluation software provided with the machine. Microsoft Excel was used for calculations. BIAevaluation software automatically subtracted the reference sensorgram giving a trace of FC2-1 (or FC4-3) for each sample. A double reference was performed for each antibody tested by subtracting the sensorgram with a CD38 injection from the sensorgram with a blank running buffer injection. The Protein A capture refers to the response units measured from a sensorgram at a fixed timepoint of 412.5 s and this corresponds to the level of protein captured on the Protein A surface. CD38 binding is the response units measured at 507.5 s and is an indication of the level of bound CD38 to the protein captured sensor. CD38 dissociation is the response units measured at 865.5 s and is an indication of the level of CD38 bound to the protein captured surface after approximately 300 s of dissociation phase. BIAevalution was used to fit the sensorgram using a Langmuir 1:1 equation in order to generate an equilibrium association constant (KD)

Protein A HPLC.

Supernatants were analyzed by Protein A HPLC using a POROS A/20 2.1×30 mm Id column (Applied Biosystems) connected to an Agilent 1100 chromatography system. The column was equilibrated with PBS pH 7.4, and protein was eluted with PBS adjusted to pH 2.2. A standard curve was generated using known amounts of a monoclonal antibody in PBS. The chromatograms, at the wavelengths of 215 nm or 280 nm, were integrated using the manufacturer's software and the area under the curve (AUC) reported and interpolated against the generated standard curve to estimate concentration.

Flow Cytometry Binding of Antibodies and Anti-CD38-Attenuated IFN Fusion Proteins to a Human CD38 Positive Cell Line, ARP-1 and H929.

The multiple myeloma cell line ARP-1 was a gift from Bart Barlogie MD, PhD, Director of the Myeloma Institute at the University of Arkansas Medical Center (Little Rock, Ak.). It is described in Hardin J. et al. (1994) Blood. 84:3063-70). The multiple myeloma cell line NCl-H929 (H929) was purchased from ATCC (CRL-9068, Gazdar, Blood 67:1542-1549, 1986).

The ability of the antibodies or antibody-interferon constructs to bind the human CD38-positive myeloma cell lines ARP-1 or H929 in flow cytometry-based assays was tested. ARP-1 cells or H929 cells (5×10 5 , as judged by trypan blue exclusion) were incubated with each protein or with a human IgG4 monoclonal antibody with irrelevant specificity protein construct at various concentrations in 50 μL of FACS buffer (PBS plus 1% fetal calf serum, FCS, 0.2M HEPES, 0.5M EDTA) in 96 well plates for 60 minutes on ice in the dark. Cells were washed three times with FACS buffer before incubation for 30 minutes in 50 μL of FACS buffer containing goat anti-human IgG (Fc-specific, conjugated to fluorescein isothiocyanate, FITC; Sigma-Aldrich, St. Louis, Mo.). After washing three times with FACS buffer, cells were fixed with 50 μL of PBS containing 4% formaldehyde v/v and incubated at 4° C. in the dark for 16 hours. Incubated cells in suspension were diluted with an additional 150 μL of FACS buffer and analyzed for binding by flow cytometry on a FACS Canto II (BD Biosciences, San Diego, Calif.) using forward scatter, side scatter and fluorescence intensity in the FITC channel. The value reported is the mean fluorescence intensity (MFI).

Target Assays

Daudi cell proliferation assay: This assay was used to quantify the anti-proliferative activity of IFNs and antibody-IFN fusion protein constructs on cells that display CD38. Daudi cells express CD38 as a cell surface associated antigen. The viability of cells was measured using the reagent CellTiter-Glo®, Cat #G7570, from Promega (Madison, Wis.). This is a luminescence-based assay that determines the viability of cells in culture based on quantitation of ATP. The signal strength is proportional to the number of viable cells in a microtiter plate well. The details of the assay are as follows: Daudi cells (obtained from ATCC, Manassas, Va.) were cultured in a T75 flask (TPP, Trasadingen, Switzerland, cat #90076) to a preferred density of between 0.5×10 5 and 0.8×10 5 viable cells/mL in RPMI 1640 (Mediatech, Inc., Manassas, Va., cat #10-040-CV) with 10% Fetal Bovine Serum (FBS; Hyclone, Logan, Utah cat #SH30070.03). Cells were harvested by centrifuging at 400×g for five minutes, decanting the supernatant, and resuspending the cell pellet in RPMI 1640+10% FBS. Cells were then counted and the density was adjusted to 3.0×10 5 cells/mL in RPMI 1640+10% FBS. Then, 50 μL of cell suspension was aliquoted into each well of a 96 well round bottom tissue culture plate (hereafter, “experimental plate”) (TPP, cat #92067). On a separate, sterile 96 well plate (hereafter, “dilution plate”; Costar, Corning, N.Y. cat #3879), test articles were serially diluted in duplicate in RPMI 1640+10% FBS. Then, 50 μL/well was transferred from the dilution plate to the experimental plate. The experimental plate was then incubated for four days at 37° C. with 5% CO 2 . A mixture of the manufacturer-supplied assay buffer and assay substrate (hereafter, “CellTiter-Glo® reagent”, mixed according to the manufacturer's instructions) was added to the experimental plate at 100 μL/well. The plate was shaken for two minutes.

Then, 100 μL/well was transferred from the experimental plate to a 96 well flat bottom white opaque plate (hereafter, “assay plate”; BD Biosciences, Franklin 5 Lakes, N.J. cat #35 3296). The content of the assay plate was then allowed to stabilize in the dark for 15 minutes at room temperature. The plate was read on a Victor 3V Multilabel Counter (Perkin Elmer, Waltham, Mass., model #1420-041) on the luminometry channel and the luminescence was measured. Results are presented as “relative luminescence units” (RLU).

Data was analyzed using Prism 5 (Graphpad, San Diego, Calif.) using non-linear regression and three parameter curve fit to determine the midpoint of the curve (EC50).

ARP-1 Cell proliferation assay: This assay was used to quantify the anti-proliferative activity of IFNs and antibody-IFN fusion protein constructs against CD38 antigen positive cells. ARP-1 cells express CD38 as cell surface associated antigens. The viability of cells was measured using the reagent CellTiter-Glo®, Cat #G7570, from Promega (Madison, Wis.). This is a luminescence-based assay that determines the viability of cells in culture by quantitation of ATP. The signal strength is proportional to the number of viable cells in a microtiter plate well.

The details of the assay are as follows: ARP-1 cells were cultured in a T175 flask (Costar, Corning, NY Lakes, N.J., cat #CLS431080) to a preferred density of between 2.0×10 5 and 2.0×10 6 viable cells/mL in RPMI 1640 (Life Technologies, Mulgrave, VIC, cat #11875-093) with 10% Fetal Bovine Serum (FBS; AusGeneX, Molendinar, QLD, Australia cat #FBS500S). Cells were harvested by centrifuging at 400×g for five minutes, decanting the supernatant, and resuspending the cell pellet in RPMI 1640+10% FBS. Cells were then counted and the density was adjusted to 2.0×10 5 cells/mL in RPMI 1640+10% FBS. Then, 50 μL of the cell suspension was aliquoted into each well of a 96-well flat bottom white opaque plate (hereafter, “experimental plate”; Costar, Corning, NY Lakes, N.J., cat #CLS3917). On a separate, sterile 96-well plate (hereafter, “dilution plate”; Costar, Corning, N.Y. cat #3799), test articles were serially diluted in duplicate in RPMI 1640+10% FBS. Subsequently, 50 μL/well was transferred from the dilution plate to the experimental plate. The experimental plate was then incubated for four days at 37° C. with 5% CO 2 . Each experimental plate included the parental antibody IFN construct as the relative control.

A mixture of the manufacturer-supplied assay buffer and assay substrate (CellTiter-Glo® reagent, mixed according to the manufacturer's instructions) was added to the experimental plate at 100 μL/well. The plate was shaken for two minutes. The content of the assay plate was then allowed to stabilize in the dark for 15 minutes at room temperature. The plate was read on a FLUOstar Galaxy plate reader (BMG Labtech, Durham, N.C.) on the luminometry channel and the luminescence was measured. Data was analyzed using Prism 5 (Graphpad, San Diego, Calif.) using non-linear regression and three parameter curve fit to determine the midpoint of the curve (EC 50 ).

Annexin V assay: H929 cells were harvested by centrifuging at 400×g for five minutes, decanting the supernatant, and resuspending the cell pellet in RPMI 1640+10% FBS. Cells were then counted and the density was adjusted to 1.0×10 6 cells/mL in RPMI 1640+10% FBS. Then, 50 μL of the cell suspension was aliquoted into each well of 96-well round bottom clear plates (hereafter, “experimental plate;” Costar, Corning, N.Y. cat #CL3799). On a separate, sterile 96-well plate (hereafter, “dilution plate”; Costar, Corning, N.Y. cat #CL3799), test articles were diluted to 40 nM in quaduplicate in RPMI 1640+10% FBS. Subsequently, 50 μL/well was transferred from the dilution plate to the experimental plate. The experimental plate was then incubated for 24 hours at 37° C. with 5% CO 2 . The cells were then centrifuged at 400×g for 5 min, supernatant decanted and resuspended in 100 μL of HEPES buffer containing Annexin V-FITC (1/200) and 7-AAD (1/50). The cells were then incubated for 15 min at room temperature and subsequently analyzed for Annexin V and 7-AAD staining by flow cytometry on a FACS Canto II (BD Biosciences, San Diego, Calif.) using forward scatter, side scatter, FITC and PerCP-Cy5.5 channels. Annexin V positive cells refer to cells positively stained by Annexin V-FITC after 24 h treatment with antibody constructs at 20 nM and is expressed as fold change relative to untreated cells.

Caspase assay: Activated caspases 2, 3, 6, 7, 8, 9, 10 were measured with the reagent Homogeneous Caspases Assay, fluorimetric Cat #12236869001, from Roche (West Sussex, UK) after treatment with test antibodies. The details of the assay follow.

ARP-1 cells, which express high levels of CD38, were cultured in a T175 flask (Costar, Corning, N.Y., cat #CLS431080) to a preferred density of between 2.0×10 5 and 2.0×10 6 viable cells/mL in RPMI 1640 (Life Technologies, Mulgrave, VIC, cat #11875-093) with 10% FBS (AusGeneX, Molendinar, QLD, Australia cat #FBS500S). Cells were harvested by centrifuging at 400×g for five minutes, decanting the supernatant, and resuspending the cell pellet in RPMI 1640 Phenol red-free (Life Technologies, Mulgrave, VIC, cat #11835-030)+10% FBS. Cells were then counted and the density was adjusted to 2.0×10 5 cells/mL in RPMI 1640 Phenol red free+10% FBS. Then, 50 μL of the cell suspension was aliquoted into each well of a 96-well flat bottom black-walled clear bottom plate (hereafter, “experimental plate”; Costar, Corning, N.Y. cat #CLS3603). On a separate, sterile 96-well plate (hereafter, “dilution plate”; Costar, Corning, N.Y. cat #3799), test articles were diluted to 40 nM in quadruplicate in RPMI 1640 Phenol red free+10% FBS. Subsequently, 50 μL/well was transferred from the dilution plate to the experimental plate. The experimental plate was then incubated for 24 hours at 37° C. with 5% CO 2 . The manufacturer-supplied assay buffer was added to the manufacturer-supplied substrate and mixed according to the manufacturer's instructions to create the “substrate solution.” Then, 100 μL of the substrate solution was added to each well of the assay plate. The plate was shaken for 2 minutes. The plate was then incubated at room temperature for 15 minutes in the dark and finally read on FLUOstar Galaxy plate reader (BMG Labtech, Durham, N.C.) with an excitation filter 470-500 nm and emission filter 500-560 nm and the fluorescence measured and presented as fold change relative to untreated cells. Caspase Assay refers to caspase activation of cells after 24 h treatment with antibody constructs at 20 nM.

Off-Target Assays

iLite gene reporter assay: The “off-target” iLite assay (PBL Interferon Source, Piscataway, N.J., Cat #51100) was performed largely as described by the manufacturer, with the addition of a human IgG blocking step. The iLite cell line is described by the manufacturer as “a stable transfected cell line derived from a commercially available pro-monocytic human cell line characterized by the expression of MHC Class II antigens, in particular the human lymphocyte antigen (HLADR), on the cell surface.” The cell line contains a stably transfected luciferase gene, the expression of which is driven by an interferon-response element (IRE), which allows for interferon activity to be quantified based on luminescence output. The manufacturer supplied iLite plate (hereafter, assay plate) and diluent were removed from the −80° C. freezer and allowed to equilibrate to room temperature. Then, 50 μL of the diluent was added per well to the assay plate. The vial of manufacturer-supplied reporter cells was removed from the −80° C. freezer and thawed in a 37° C. water bath. Then, 25 μL aliquots of cells were dispensed into each well of the assay plate. Next, 12.5 μL of 8 mg/mL human IgG that was diluted into RPMI 1640+10% FBS (Sigma Chemicals, St. Louis, Mo.; cat #14506) was added per well. The contents were mixed and incubated at 37° C. for 15 minutes. On a separate “dilution plate,” test articles were serially diluted in duplicate in RPMI 1640+10% FBS. Then, 12.5 μL of the test articles were transferred from the dilution plate to the assay plate. The assay plate was then incubated at 37° C. with 5% CO 2 for 17 hours. The manufacturer-supplied assay buffer and substrate were removed from the −80° C. freezer and allowed to equilibrate to room temperature for two hours. The manufacturer-supplied assay buffer was added to the manufacturer-supplied substrate vial and mixed well according to the manufacturer's instructions to create the “luminescence solution.” Then, 100 μL of the luminescence solution was added to each well of the assay plate. The plate was shaken for 2 minutes. The plate was then incubated at room temperature for 5 minutes in the dark and finally read on a Victor 3V Multilabel Counter on a luminometry channel and the luminescence measured and presented as RLU. The data was analyzed with Graphpad Prism 5 as described for the “on-target (Daudi) assay.” To test anti-CD38 antibody-IFN fusion protein constructs in the iLite assay, manufacturer-supplied diluent was supplemented with 0.25 mg/mL anti-CD38 antibody (same antibody clone being tested as an antibody-IFN fusion protein construct, to block any binding of the anti-CD38 antibody-IFN fusion protein constructs to the CD38 expressed on the iLite cells).

HEK-Blue™ Off-target assay: The assay was used to quantify the ability of antibody-IFN fusion constructs to bind interferon-alpha/β receptor (IFNAR) using the HEK-Blue™ IFN-alpha/β cell line (InvivoGen, San Diego, Calif.). The “off-target (HB-IFN) assay” was performed largely as described by the manufacturer of the HEK-Blue™ IFN-alpha/β cell line. HEK-Blue™ IFN-alpha/β Cells are specifically designed to monitor the activation of the JAK-STAT pathway, which is induced by type I IFNs. The cells were generated by introducing the human STAT2 and IRF9 genes into HEK293 cells to obtain a fully active type I IFN signaling pathway. The HEK-Blue™ IFN-alpha/β Cells stably express a reporter gene, secreted embryonic alkaline phosphatase (SEAP), under the control of the ISG54 promoter. ISG54 is a well-known ISG activated through an ISRE-dependent mechanism by type I IFNs. Upon IFN-alpha or IFNβ stimulation, HEK-Blue™ IFN-alpha/β cells activate the JAK-STAT pathway and then the expression of the SEAP reporter gene. SEAP is secreted into the media and can be quantitated using the colorimetric reagent QUANTI-Blue™. Briefly, HEK-Blue IFN-alpha/β cells (Invivogen, San Diego Calif. cat #hkb-ifnab) were thawed and cultured in DMEM media (Mediatech, Manassas Va., cat #10-013-CV)+10% FBS (Hyclone, Logan Utah, cat #SH30070.03) that had been heat inactivated (HI FBS). When the cells reached 60-80% confluence, they were lifted with Cell Stripper (Mediatech, cat #25-056-CI). Cells were washed twice in DMEM+HI FBS and counted. Cells were adjusted to 3.3×10 5 viable cells/mL in DMEM+HI FBS and 150 μL was aliquoted per well into a flat bottom 96 well tissue culture plate (hereafter, the “experimental plate”). Then, 50 μL of IFN-alpha2b or fusion protein construct, diluted into DMEM+HI FBS, was added per well. The plate was incubated at 37° C. 5% CO 2 for 16-24 hours. QUANTI-Blue (Invivogen, cat #rep-qb1) was prepared according to the manufacturer's directions. QUANTI-Blue (150 μL) was aliquoted into each well of a flat bottom plate (hereafter, the “assay plate”). Then, 50 μL supernatant per well from the experimental plate was transferred to assay plate. Assay plate was then incubated at 37° C. for 1-3 hours. Assay plate absorbance at 630 nm was read on a model 1420-41 Victor 3V Multilabel Counter from Perkin-Elmer. Data was analyzed using Graph Pad Prism.

H929 Xenograft Model

The effect of different doses of the A10.38 and A10.0 anti-CD38-attenuated IFN-alpha fusion protein constructs, were compared to the non-CD38-targeted fusion protein construct, on myeloma tumor growth. For these comparisons, the NCl-H929 s.c. multiple myeloma model was used.

The multiple myeloma cell line, NCl-H929 (ATCC CRL-9068, Gazdar, Blood 67:1542-1549, 1986) is grown subcutaneously in immunocompromised (SCID) mice.

Eight to twelve week old CB.17 SCID mice were injected subcutaneously in the flank with 1×10 7 NCl-H929 tumor cells in 50% Matrigel™. When average tumor size reached 170-350 mm 3 , mice were grouped into 4 cohorts of 7 mice each and treatment began at time zero (T0). All treatments were given by intraperitoneal injection, (i.p.) twice weekly for 3 weeks (indicated by bar under graph). All compounds were dosed at 100 μg/dose (approximately 4.5 mg/kg) except vehicle group. Tumor volume was measured twice weekly by caliper measurement. Endpoint was tumor volume of 2,000 mm 3 .

The effect of different doses of the A02.6, A10.0 and A10.38 anti-CD38-attenuated IFN-alpha fusion protein constructs, were compared to vehicle, on myeloma tumor growth. For these comparisons, the NCl-H929 s.c. multiple myeloma model was used.

The multiple myeloma cell line, NCl-H929 (ATCC CRL-9068, Gazdar, Blood 67:1542-1549, 1986) is grown subcutaneously in immunocompromised (SCID) mice.

Eight to twelve week old CB.17 SCID mice were injected subcutaneously in the flank with 1×10 7 NCl-H929 tumor cells in 50% Matrigel. When average tumor size reaches 90 mm 3 , mice will be grouped into 4 cohorts of 5 mice each and treatment begin at time zero (T0). All treatments will be given by intraperitoneal injection, (i.p.) twice weekly for 3 weeks (indicated by bar under graph). All compounds will be dosed at 100 μg/dose (approximately 4.5 mg/kg) except vehicle group. Tumor volume will be measured twice weekly by caliper measurement.

Anti-CD38-Attenuated IFN Fusion Protein with Alternative Constant Region

A02.12 comprises an anti-CD38-attenuated IFN fusion protein in which the constant region of the protein is HC-L0-IFN-alpha (A145D) IgG4 (SEQ ID NO: 9). The heavy chain variable region of this antibody was reformatted onto an IgG1 constant region fused to A145D attenuated IFN-alpha2b (SEQ ID NO: 10). Co-expression of this heavy chain with the light chain of X02.107 (SEQ ID NO: 65) in HEK293E cells yielded antibody A02.112. Comparison of antibodies A02.12 and A02.112 using flow cytometry-based CD38-binding assays and potency assays demonstrates that other antibody constant regions, such as human IgG1, may also be used resulting in antibody-attenuated IFN fusion proteins with potent biologic activity equivalent to those generated using a human IgG4 constant region (Table 16b).

Humanization of R5D1, R5E8 and R10A2 Variable Regions

Rat-derived anti-CD38 antibodies R5D1, R5E8 and R10A2 are described in PCT/AU2012/001323 and were selected for humanization. The variable regions of these antibodies were superhumanized as described in U.S. Publ. No. 2003/0039649. Briefly, canonical structures were assigned to each rodent heavy and light chain through inspection of their respective amino acid sequences. R10A2 was assigned the canonical structure 2-1-1/1-2 (V L /V H ), R5E8 was assigned the canonical structure 4-1-1/1-2, and R5D1 was assigned the canonical structure 2-1-1/1-2. Human germline sequences of the same canonical structure were used as acceptor frameworks for the grafting of donor CDRs. Variants of the resulting superhumanized antibody genes containing amino acid substitutions at positions within their sequences deemed likely to be important for maintenance of their binding activity were also designed. The different heavy chain superhumanized variable regions are shown in FIG. 7 . The different light chain superhumanized variable regions are shown in FIG. 8 .

Heavy chain variable region sequences were subcloned into vector pEE6.4 containing a human IgG4 constant region possessing the substitution S228P fused to A145D attenuated IFN-alpha2b (SEQ ID NO: 9). Light chain variable regions were subcloned into vector pEE12.4 containing a human kappa constant region (SEQ ID NO: 5). Antibodies were produced through co-expression of heavy chains in pEE6.4 and light chains in pEE12.4 in CHO cells as described previously. Table 17 summarises the heavy- and light chain pairings used to produce each superhumanized 5D1-based protein. Table 18 details the heavy- and light chain pairings for the superhumanized 5E8-based protein generated, whilst the heavy- and light chain pairings used to generate superhumanzied 10A2-based proteins are given in Table 19. One-shot equilibrium dissociation constant (K D ) ranking of the superhumanized antibodies was performed by BIAcore™ analysis of the resulting CHO transfection supernatants. The method was used to determine if the antibodies expressed (Protein A capture) and had a level of binding activity to human CD38.

For each family of humanized antibodies—5D1, 5E8 and 10A2—several humanized heavy and light chain combinations failed to either express protein, or to bind to human CD38. A considerable number of antibodies across all 3 families of humanized antibodies expressed and bound to human CD38 with equilibrium dissociation constants in the nanomolar (nM) range. A10A2.53 and A10A2.25, which share a common light chain were chosen for further optimization. A10A2.53 was renamed A10.0 and A10A2.25 was renamed A10.38.

Improved Variants of A10.0

The A10.0 antibody was optimized through alterations to the variable heavy and/or light chain sequences with the aim of yielding a positive effect on the biophysical and in silico immunogenicity of the antibody whilst causing minimal impact on the functional activity of the antibody.

In-silico Immunogenicity Analysis of A10.0 Heavy- and Light Chains

In silico immunogenicity analyses of the A10.0 heavy- and light chain variable regions were made using the Epibase software package. Several amino acid substitutions were introduced into the heavy- and light chain variable regions of A10.0 to remove potential immunogenic epitopes. An amino acid sequence alignment of the heavy chain variable region variants produced aligned with the humanized heavy chain (SEQ ID NO: 156) is shown in FIG. 9 . An amino acid sequence alignment of the light chain variable region variants aligned with the humanized light chain (SEQ ID NO: 161) is shown in FIG. 10 . Details of the heavy- and light chains variants co-expressed in HEK293E cells to produce proteins are summarized in Table 20.

Each antibody generated using the heavy- and light chain pairings outlined in Table 20 was assessed for protein expression level and binding to CD38 via SPR. Furthermore, potency assays were performed using cell culture supernatants to assess the relative functional activity of each of these anti-CD38 antibody-attenuated IFN fusion proteins, Table 21.

Analyses of the amino acid sequences of the variable heavy- and light chain sequences of A10.0 identified several potential deamidation sites and one potential oxidation site. Variable heavy chain substitution N98Q was prepared to remove a deamidation site from CDR3 of the heavy chain, SEQ ID NO: 197. A further variant of the A10.0 variable light chain containing the CDR2 substitution N53Q (SEQ ID NO: 198) was generated to remove this putative deamidation site. M89 within CDR3 of the light chain was also altered through amino acid substitutions at this position with the combined aims of removing this potential oxidation site and reducing the predicted immunogenicity of this region of the light chain. These substitutions are outlined in Table 22, along with the heavy and light chain pairings co-expressed to produce each anti-CD38-attenuated IFN fusion protein.

Each antibody generated using the heavy- and light chain pairings outlined in Table 22 was assessed for protein expression level and binding to CD38 via SPR. Furthermore, potency assays were performed using cell culture supernatants to assess the relative functional activity of each of these anti-CD38 antibody-attenuated IFN fusion proteins, shown in Table 23.

Generating Improved Variants of A10.38

A10.0 and A10.38 share a common light chain. The optimized light chain sequences of A10.0 were paired with the heavy chain of the A10.38 antibody with the aim of yielding a positive effect on the antibody's biophysical and in silico immunogenicity properties whilst having a minimal impact on functional activity. A summary of the changes and the pairings of heavy and light chains are described in Table 24.

Each of the above antibodies was assessed for protein expression level and binding to CD38 via SPR. Potency assays were performed using cell culture supernatants to assess the relative functional activity of each of these anti-CD38 antibody-attenuated IFN fusion proteins, Table 25.

Attenuated IFN is Required for Potent Apoptotic and Caspase Activation in Tumor Cell Lines

The relative potency of anti-CD38 antibodies A10.0 (attenuated IFN fusion) and X10.0 (no fusion) were compared using the Annexin V, Caspase and the Cell Proliferation Assays outlined in Example 5. The relative potency of A10.38 and X10.38 was also compared, Table 26.

These data demonstrate the potent apoptotic activity exhibited by antibodies A10.0 and A10.38 relative to X10.0 and X10.38 respectively necessitates the presence of the attenuated IFN fusion. No anti-proliferative activity was observed with antibodies without an attenuated IFN.

A consensus sequence alignment of heavy chain variable regions from proteins with functional activity is shown in FIG. 11 . A consensus sequence alignment of light chain variable regions from proteins with functional activity is shown in FIG. 12 . It could be further envisioned that combinations of substitutions could be made such as those described for Anti-CD38 antibodies X10.60, X10.61, X10.62, X10.63, X10.64, X10.65, X10.66, X10.67, X10.68, X10.69, X10.70, X10.71, X10.72, X10.73, X10.74, X10.75, X10.76, X10.77, X10.78, X10.79, X10.80, X10.81, X10.82, X10.83, X10.84, X10.85, X10.86, X10.87, X10.88, X10.89, X10.90, X10.91, X10.92, X10.93, X10.94, X10.95, X10.96, X10.97, X10.98, X10.99, X10.100, X10.101, X10.102, X10.103, X10.104, X10.105, X10.106, X10.107, X10.108, X10.109, X10.110, X10.111, X10.112, X10.113, X10.114, X10.115, X10.116, X10.117, X10.118, X10.119, X10.120, X10.121, X10.122, X10.123, X10.124, X10.125, X10.126, X10.127, X10.128, X10.129, X10.130, X10.131, X10.132, X10.133, X10.134, X10.135, X10.136, X10.137, X10.138, X10.139, X10.140, X10.141, X10.142, X10.143, X10.144, X10.145, X10.146, X10.147 ( FIG. 11 , FIG. 12 ). Further the above Anti-CD38 antibodies could also be constructed as Anti-CD38-attenuated IFN fusion proteins and tested for functional activity as described herein.

H929 Multiple Myeloma Xenograft Model

The in vivo potency of 10A2 variants A10.0 and A10A2.0 were evaluated in an NCl-H929 s.c. mouse multiple myeloma model, FIG. 27 . Both were shown to have potent anti-tumour activity in this model. Such a model could be used to test for anti-tumor activity of other protein constructs described within.

Off-Target Activity for the 10A2 Variants

The off-target activity of the 10A2 variants A10.0, A10.38, A10A2.37 and A10A2.39 in comparison with the parental A10A2.0 chimeric antibody fused to wildtype and attenuated interferon 145D was assessed in either the iLite reporter gene assay and/or the HEK Blue assay and is shown in FIG. 28 and FIG. 29 . The EC 50 values are provided in FIG. 28 and FIG. 29 . The off-target activity confirms the attenuation of the interferon and the need for the antibody to be targeted to CD38 to restore function.

Further in-vitro Potency Data for A10.0 and Related Constructs

A selection of the above Anti-CD38-attenuated IFN fusion proteins were purified and analysed for binding to CD38 positive cells in cell based assays. In addition potency assays were repeated to more accurately determine the relative activity of each of these Anti-CD38-attenuated IFN fusion proteins. The methods for these various assays are described in Example 5. The results of each of these assays are given in Table 27.

Anti-CD38-Attenuated IFN Fusion Protein with Alternative Constant Region

A10.0 comprises an anti-CD38-attenuated IFN fusion protein in which the constant region of the protein is HC-L0-IFN-alpha (A145D) IgG4 (SEQ ID NO: 9). Using gene synthesis, the constant region of this protein was replaced with HC-L0-IFN-alpha (A145D) IgG1 (SEQ ID NO: 10), paired with A10.0 light chain (SEQ ID NO: 161) and given the designation A10.59. The protein was expressed and was found to be potent in functional assays (Table 28). While the majority of the proteins tested in the foregoing examples were constructed on the human IgG4 constant region, these data demonstrate that other antibody constant regions, such as human IgG1, may also be used, with the resultant antibody-attenuated IFN fusion construct having potent biologic activity equivalent to constructs that utilize a human IgG4 constant region.

Table 29 lists the pairing of variable heavy chain, variable light chain and constant region for each antibody described herein. Table 30 lists the sequences used in the disclosure AA refers to amino acid (sequence type) and DNA refers to polynucleotide (sequence type).

The disclosure is not limited to the embodiments described and exemplified above, but is capable of variation and modification within the scope of the appended claims.

<160> NUMBER OF SEQ ID NOS: 753

<210> SEQ ID NO 1

<211> LENGTH: 258

<212> TYPE: PRT

<213> ORGANISM: Homo sapiens

<400> SEQUENCE: 1

Val Pro Arg Trp Arg Gln Gln Trp Ser Gly Pro Gly Thr Thr Lys Arg

1               5                   10                  15

Phe Pro Glu Thr Val Leu Ala Arg Cys Val Lys Tyr Thr Glu Ile His

20                  25                  30

Pro Glu Met Arg His Val Asp Cys Gln Ser Val Trp Asp Ala Phe Lys

35                  40                  45

Gly Ala Phe Ile Ser Lys His Pro Cys Asn Ile Thr Glu Glu Asp Tyr

50                  55                  60

Gln Pro Leu Met Lys Leu Gly Thr Gln Thr Val Pro Cys Asn Lys Ile

65                  70                  75                  80

Leu Leu Trp Ser Arg Ile Lys Asp Leu Ala His Gln Phe Thr Gln Val

85                  90                  95

Gln Arg Asp Met Phe Thr Leu Glu Asp Thr Leu Leu Gly Tyr Leu Ala

100                 105                 110

Asp Asp Leu Thr Trp Cys Gly Glu Phe Asn Thr Ser Lys Ile Asn Tyr

115                 120                 125

Gln Ser Cys Pro Asp Trp Arg Lys Asp Cys Ser Asn Asn Pro Val Ser

130                 135                 140

Val Phe Trp Lys Thr Val Ser Arg Arg Phe Ala Glu Ala Ala Cys Asp

145                 150                 155                 160

Val Val His Val Met Leu Asn Gly Ser Arg Ser Lys Ile Phe Asp Lys

165                 170                 175

Asn Ser Thr Phe Gly Ser Val Glu Val His Asn Leu Gln Pro Glu Lys

180                 185                 190

Val Gln Thr Leu Glu Ala Trp Val Ile His Gly Gly Arg Glu Asp Ser

195                 200                 205

Arg Asp Leu Cys Gln Asp Pro Thr Ile Lys Glu Leu Glu Ser Ile Ile

210                 215                 220

Ser Lys Arg Asn Ile Gln Phe Ser Cys Lys Asn Ile Tyr Arg Pro Asp

225                 230                 235                 240

Lys Phe Leu Gln Cys Val Lys Asn Pro Glu Asp Ser Ser Cys Thr Ser

245                 250                 255

Glu Ile

<210> SEQ ID NO 2

<211> LENGTH: 258

<212> TYPE: PRT

<213> ORGANISM: Macaca fascicularis

<400> SEQUENCE: 2

Leu Pro Arg Trp Arg Gln Gln Trp Ser Gly Ser Gly Thr Thr Ser Arg

1               5                   10                  15

Phe Pro Glu Thr Val Leu Ala Arg Cys Val Lys Tyr Thr Glu Val His

20                  25                  30

Pro Glu Met Arg His Val Asp Cys Gln Ser Val Trp Asp Ala Phe Lys

35                  40                  45

Gly Ala Phe Ile Ser Lys Tyr Pro Cys Asn Ile Thr Glu Glu Asp Tyr

50                  55                  60

Gln Pro Leu Val Lys Leu Gly Thr Gln Thr Val Pro Cys Asn Lys Thr

65                  70                  75                  80

Leu Leu Trp Ser Arg Ile Lys Asp Leu Ala His Gln Phe Thr Gln Val

85                  90                  95

Gln Arg Asp Met Phe Thr Leu Glu Asp Met Leu Leu Gly Tyr Leu Ala

100                 105                 110

Asp Asp Leu Thr Trp Cys Gly Glu Phe Asn Thr Phe Glu Ile Asn Tyr

115                 120                 125

Gln Ser Cys Pro Asp Trp Arg Lys Asp Cys Ser Asn Asn Pro Val Ser

130                 135                 140

Val Phe Trp Lys Thr Val Ser Arg Arg Phe Ala Glu Thr Ala Cys Gly

145                 150                 155                 160

Val Val His Val Met Leu Asn Gly Ser Arg Ser Lys Ile Phe Asp Lys

165                 170                 175

Asn Ser Thr Phe Gly Ser Val Glu Val His Asn Leu Gln Pro Glu Lys

180                 185                 190

Val Gln Ala Leu Glu Ala Trp Val Ile His Gly Gly Arg Glu Asp Ser

195                 200                 205

Arg Asp Leu Cys Gln Asp Pro Thr Ile Lys Glu Leu Glu Ser Ile Ile

210                 215                 220

Ser Lys Arg Asn Ile Arg Phe Phe Cys Lys Asn Ile Tyr Arg Pro Asp

225                 230                 235                 240

Lys Phe Leu Gln Cys Val Lys Asn Pro Glu Asp Ser Ser Cys Leu Ser

245                 250                 255

Gly Ile

<210> SEQ ID NO 3

<211> LENGTH: 327

<212> TYPE: PRT

<213> ORGANISM: Homo sapiens

<400> SEQUENCE: 3

Ala Ser Thr Lys Gly Pro Ser Val Phe Pro Leu Ala Pro Cys Ser Arg

1               5                   10                  15

Ser Thr Ser Glu Ser Thr Ala Ala Leu Gly Cys Leu Val Lys Asp Tyr

20                  25                  30

Phe Pro Glu Pro Val Thr Val Ser Trp Asn Ser Gly Ala Leu Thr Ser

35                  40                  45

Gly Val His Thr Phe Pro Ala Val Leu Gln Ser Ser Gly Leu Tyr Ser

50                  55                  60

Leu Ser Ser Val Val Thr Val Pro Ser Ser Ser Leu Gly Thr Lys Thr

65                  70                  75                  80

Tyr Thr Cys Asn Val Asp His Lys Pro Ser Asn Thr Lys Val Asp Lys

85                  90                  95

Arg Val Glu Ser Lys Tyr Gly Pro Pro Cys Pro Pro Cys Pro Ala Pro

100                 105                 110

Glu Phe Leu Gly Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro Lys

115                 120                 125

Asp Thr Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys Val Val Val

130                 135                 140

Asp Val Ser Gln Glu Asp Pro Glu Val Gln Phe Asn Trp Tyr Val Asp

145                 150                 155                 160

Gly Val Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Arg Glu Glu Gln Phe

165                 170                 175

Asn Ser Thr Tyr Arg Val Val Ser Val Leu Thr Val Leu His Gln Asp

180                 185                 190

Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys Gly Leu

195                 200                 205

Pro Ser Ser Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly Gln Pro Arg

210                 215                 220

Glu Pro Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Gln Glu Glu Met Thr Lys

225                 230                 235                 240

Asn Gln Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser Asp

245                 250                 255

Ile Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr Lys

260                 265                 270

Thr Thr Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr Ser

275                 280                 285

Arg Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Glu Gly Asn Val Phe Ser

290                 295                 300

Cys Ser Val Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys Ser

305                 310                 315                 320

Leu Ser Leu Ser Leu Gly Lys

325

<210> SEQ ID NO 4

<211> LENGTH: 330

<212> TYPE: PRT

<213> ORGANISM: Homo sapiens

<400> SEQUENCE: 4

Ala Ser Thr Lys Gly Pro Ser Val Phe Pro Leu Ala Pro Ser Ser Lys

1               5                   10                  15

Ser Thr Ser Gly Gly Thr Ala Ala Leu Gly Cys Leu Val Lys Asp Tyr

20                  25                  30

Phe Pro Glu Pro Val Thr Val Ser Trp Asn Ser Gly Ala Leu Thr Ser

35                  40                  45

Gly Val His Thr Phe Pro Ala Val Leu Gln Ser Ser Gly Leu Tyr Ser

50                  55                  60

Leu Ser Ser Val Val Thr Val Pro Ser Ser Ser Leu Gly Thr Gln Thr

65                  70                  75                  80

Tyr Ile Cys Asn Val Asn His Lys Pro Ser Asn Thr Lys Val Asp Lys

85                  90                  95

Lys Val Glu Pro Lys Ser Cys Asp Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys

100                 105                 110

Pro Ala Pro Glu Leu Leu Gly Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro

115                 120                 125

Lys Pro Lys Asp Thr Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys

130                 135                 140

Val Val Val Asp Val Ser His Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp

145                 150                 155                 160

Tyr Val Asp Gly Val Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Arg Glu

165                 170                 175

Glu Gln Tyr Asn Ser Thr Tyr Arg Val Val Ser Val Leu Thr Val Leu

180                 185                 190

His Gln Asp Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn

195                 200                 205

Lys Ala Leu Pro Ala Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly

210                 215                 220

Gln Pro Arg Glu Pro Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Arg Asp Glu

225                 230                 235                 240

Leu Thr Lys Asn Gln Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr

245                 250                 255

Pro Ser Asp Ile Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn

260                 265                 270

Asn Tyr Lys Thr Thr Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe

275                 280                 285

Leu Tyr Ser Lys Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn

290                 295                 300

Val Phe Ser Cys Ser Val Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr

305                 310                 315                 320

Gln Lys Ser Leu Ser Leu Ser Pro Gly Lys

325                 330

<210> SEQ ID NO 5

<211> LENGTH: 106

<212> TYPE: PRT

<213> ORGANISM: Homo sapiens

<400> SEQUENCE: 5

Thr Val Ala Ala Pro Ser Val Phe Ile Phe Pro Pro Ser Asp Glu Gln

1               5                   10                  15

Leu Lys Ser Gly Thr Ala Ser Val Val Cys Leu Leu Asn Asn Phe Tyr

20                  25                  30

Pro Arg Glu Ala Lys Val Gln Trp Lys Val Asp Asn Ala Leu Gln Ser

35                  40                  45

Gly Asn Ser Gln Glu Ser Val Thr Glu Gln Asp Ser Lys Asp Ser Thr

50                  55                  60

Tyr Ser Leu Ser Ser Thr Leu Thr Leu Ser Lys Ala Asp Tyr Glu Lys

65                  70                  75                  80

His Lys Val Tyr Ala Cys Glu Val Thr His Gln Gly Leu Ser Ser Pro

85                  90                  95

Val Thr Lys Ser Phe Asn Arg Gly Glu Cys

100                 105

<210> SEQ ID NO 6

<211> LENGTH: 105

<212> TYPE: PRT

<213> ORGANISM: Homo sapiens

<400> SEQUENCE: 6

Gln Pro Lys Ala Ala Pro Ser Val Thr Leu Phe Pro Pro Ser Ser Glu

1               5                   10                  15

Glu Leu Gln Ala Asn Lys Ala Thr Leu Val Cys Leu Ile Ser Asp Phe

20                  25                  30

Tyr Pro Gly Ala Val Thr Val Ala Trp Lys Ala Asp Ser Ser Pro Val

35                  40                  45

Lys Ala Gly Val Glu Thr Thr Thr Pro Ser Lys Gln Ser Asn Asn Lys

50                  55                  60

Tyr Ala Ala Ser Ser Tyr Leu Ser Leu Thr Pro Glu Gln Trp Lys Ser

65                  70                  75                  80

His Arg Ser Tyr Ser Cys Gln Val Thr His Glu Gly Ser Thr Val Glu

85                  90                  95

Lys Thr Val Ala Pro Thr Glu Cys Ser

100                 105

<210> SEQ ID NO 7

<211> LENGTH: 188

<212> TYPE: PRT

<213> ORGANISM: Homo sapiens

<400> SEQUENCE: 7

Met Ala Leu Thr Phe Ala Leu Leu Val Ala Leu Leu Val Leu Ser Cys

1               5                   10                  15

Lys Ser Ser Cys Ser Val Gly Cys Asp Leu Pro Gln Thr His Ser Leu

20                  25                  30

Gly Ser Arg Arg Thr Leu Met Leu Leu Ala Gln Met Arg Arg Ile Ser

35                  40                  45

Leu Phe Ser Cys Leu Lys Asp Arg His Asp Phe Gly Phe Pro Gln Glu

50                  55                  60

Glu Phe Gly Asn Gln Phe Gln Lys Ala Glu Thr Ile Pro Val Leu His

65                  70                  75                  80

Glu Met Ile Gln Gln Ile Phe Asn Leu Phe Ser Thr Met Asp Ser Ser

85                  90                  95

Ala Ala Trp Asp Glu Thr Leu Leu Asp Lys Phe Tyr Thr Glu Leu Tyr

100                 105                 110

Gln Gln Leu Asn Asp Leu Glu Ala Cys Val Ile Gln Gly Val Gly Val

115                 120                 125

Thr Glu Thr Pro Leu Met Lys Glu Asp Ser Ile Leu Ala Val Arg Lys

130                 135                 140

Tyr Phe Gln Arg Ile Thr Leu Tyr Leu Lys Glu Lys Lys Tyr Ser Pro

145                 150                 155                 160

Cys Ala Trp Glu Val Val Arg Ala Glu Ile Met Arg Ser Phe Ser Leu

165                 170                 175

Ser Thr Asn Leu Gln Glu Ser Leu Arg Ser Lys Glu

180                 185

<210> SEQ ID NO 8

<211> LENGTH: 165

<212> TYPE: PRT

<213> ORGANISM: Homo sapiens

<400> SEQUENCE: 8

Cys Asp Leu Pro Gln Thr His Ser Leu Gly Ser Arg Arg Thr Leu Met

1               5                   10                  15

Leu Leu Ala Gln Met Arg Arg Ile Ser Leu Phe Ser Cys Leu Lys Asp

20                  25                  30

Arg His Asp Phe Gly Phe Pro Gln Glu Glu Phe Gly Asn Gln Phe Gln

35                  40                  45

Lys Ala Glu Thr Ile Pro Val Leu His Glu Met Ile Gln Gln Ile Phe

50                  55                  60

Asn Leu Phe Ser Thr Lys Asp Ser Ser Ala Ala Trp Asp Glu Thr Leu

65                  70                  75                  80

Leu Asp Lys Phe Tyr Thr Glu Leu Tyr Gln Gln Leu Asn Asp Leu Glu

85                  90                  95

Ala Cys Val Ile Gln Gly Val Gly Val Thr Glu Thr Pro Leu Met Asn

100                 105                 110

Glu Asp Ser Ile Leu Ala Val Arg Lys Tyr Phe Gln Arg Ile Thr Leu

115                 120                 125

Tyr Leu Lys Glu Lys Lys Tyr Ser Pro Cys Ala Trp Glu Val Val Arg

130                 135                 140

Ala Glu Ile Met Arg Ser Phe Ser Leu Ser Thr Asn Leu Gln Glu Ser

145                 150                 155                 160

Leu Arg Ser Lys Glu

165

<210> SEQ ID NO 9

<211> LENGTH: 492

<212> TYPE: PRT

<213> ORGANISM: Homo sapiens

<400> SEQUENCE: 9

Ala Ser Thr Lys Gly Pro Ser Val Phe Pro Leu Ala Pro Cys Ser Arg

1               5                   10                  15

Ser Thr Ser Glu Ser Thr Ala Ala Leu Gly Cys Leu Val Lys Asp Tyr

20                  25                  30

Phe Pro Glu Pro Val Thr Val Ser Trp Asn Ser Gly Ala Leu Thr Ser

35                  40                  45

Gly Val His Thr Phe Pro Ala Val Leu Gln Ser Ser Gly Leu Tyr Ser

50                  55                  60

Leu Ser Ser Val Val Thr Val Pro Ser Ser Ser Leu Gly Thr Lys Thr

65                  70                  75                  80

Tyr Thr Cys Asn Val Asp His Lys Pro Ser Asn Thr Lys Val Asp Lys

85                  90                  95

Arg Val Glu Ser Lys Tyr Gly Pro Pro Cys Pro Pro Cys Pro Ala Pro

100                 105                 110

Glu Phe Leu Gly Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro Lys Pro Lys

115                 120                 125

Asp Thr Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys Val Val Val

130                 135                 140

Asp Val Ser Gln Glu Asp Pro Glu Val Gln Phe Asn Trp Tyr Val Asp

145                 150                 155                 160

Gly Val Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Arg Glu Glu Gln Phe

165                 170                 175

Asn Ser Thr Tyr Arg Val Val Ser Val Leu Thr Val Leu His Gln Asp

180                 185                 190

Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn Lys Gly Leu

195                 200                 205

Pro Ser Ser Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly Gln Pro Arg

210                 215                 220

Glu Pro Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Gln Glu Glu Met Thr Lys

225                 230                 235                 240

Asn Gln Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr Pro Ser Asp

245                 250                 255

Ile Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn Asn Tyr Lys

260                 265                 270

Thr Thr Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe Leu Tyr Ser

275                 280                 285

Arg Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Glu Gly Asn Val Phe Ser

290                 295                 300

Cys Ser Val Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr Gln Lys Ser

305                 310                 315                 320

Leu Ser Leu Ser Leu Gly Lys Cys Asp Leu Pro Gln Thr His Ser Leu

325                 330                 335

Gly Ser Arg Arg Thr Leu Met Leu Leu Ala Gln Met Arg Arg Ile Ser

340                 345                 350

Leu Phe Ser Cys Leu Lys Asp Arg His Asp Phe Gly Phe Pro Gln Glu

355                 360                 365

Glu Phe Gly Asn Gln Phe Gln Lys Ala Glu Thr Ile Pro Val Leu His

370                 375                 380

Glu Met Ile Gln Gln Ile Phe Asn Leu Phe Ser Thr Lys Asp Ser Ser

385                 390                 395                 400

Ala Ala Trp Asp Glu Thr Leu Leu Asp Lys Phe Tyr Thr Glu Leu Tyr

405                 410                 415

Gln Gln Leu Asn Asp Leu Glu Ala Cys Val Ile Gln Gly Val Gly Val

420                 425                 430

Thr Glu Thr Pro Leu Met Lys Glu Asp Ser Ile Leu Ala Val Arg Lys

435                 440                 445

Tyr Phe Gln Arg Ile Thr Leu Tyr Leu Lys Glu Lys Lys Tyr Ser Pro

450                 455                 460

Cys Ala Trp Glu Val Val Arg Asp Glu Ile Met Arg Ser Phe Ser Leu

465                 470                 475                 480

Ser Thr Asn Leu Gln Glu Ser Leu Arg Ser Lys Glu

485                 490

<210> SEQ ID NO 10

<211> LENGTH: 495

<212> TYPE: PRT

<213> ORGANISM: Homo sapiens

<400> SEQUENCE: 10

Ala Ser Thr Lys Gly Pro Ser Val Phe Pro Leu Ala Pro Ser Ser Lys

1               5                   10                  15

Ser Thr Ser Gly Gly Thr Ala Ala Leu Gly Cys Leu Val Lys Asp Tyr

20                  25                  30

Phe Pro Glu Pro Val Thr Val Ser Trp Asn Ser Gly Ala Leu Thr Ser

35                  40                  45

Gly Val His Thr Phe Pro Ala Val Leu Gln Ser Ser Gly Leu Tyr Ser

50                  55                  60

Leu Ser Ser Val Val Thr Val Pro Ser Ser Ser Leu Gly Thr Gln Thr

65                  70                  75                  80

Tyr Ile Cys Asn Val Asn His Lys Pro Ser Asn Thr Lys Val Asp Lys

85                  90                  95

Lys Val Glu Pro Lys Ser Cys Asp Lys Thr His Thr Cys Pro Pro Cys

100                 105                 110

Pro Ala Pro Glu Leu Leu Gly Gly Pro Ser Val Phe Leu Phe Pro Pro

115                 120                 125

Lys Pro Lys Asp Thr Leu Met Ile Ser Arg Thr Pro Glu Val Thr Cys

130                 135                 140

Val Val Val Asp Val Ser His Glu Asp Pro Glu Val Lys Phe Asn Trp

145                 150                 155                 160

Tyr Val Asp Gly Val Glu Val His Asn Ala Lys Thr Lys Pro Arg Glu

165                 170                 175

Glu Gln Tyr Asn Ser Thr Tyr Arg Val Val Ser Val Leu Thr Val Leu

180                 185                 190

His Gln Asp Trp Leu Asn Gly Lys Glu Tyr Lys Cys Lys Val Ser Asn

195                 200                 205

Lys Ala Leu Pro Ala Pro Ile Glu Lys Thr Ile Ser Lys Ala Lys Gly

210                 215                 220

Gln Pro Arg Glu Pro Gln Val Tyr Thr Leu Pro Pro Ser Arg Asp Glu

225                 230                 235                 240

Leu Thr Lys Asn Gln Val Ser Leu Thr Cys Leu Val Lys Gly Phe Tyr

245                 250                 255

Pro Ser Asp Ile Ala Val Glu Trp Glu Ser Asn Gly Gln Pro Glu Asn

260                 265                 270

Asn Tyr Lys Thr Thr Pro Pro Val Leu Asp Ser Asp Gly Ser Phe Phe

275                 280                 285

Leu Tyr Ser Lys Leu Thr Val Asp Lys Ser Arg Trp Gln Gln Gly Asn

290                 295                 300

Val Phe Ser Cys Ser Val Met His Glu Ala Leu His Asn His Tyr Thr

305                 310                 315                 320

Gln Lys Ser Leu Ser Leu Ser Pro Gly Lys Cys Asp Leu Pro Gln Thr

325                 330                 335

His Ser Leu Gly Ser Arg Arg Thr Leu Met Leu Leu Ala Gln Met Arg

340                 345                 350

Arg Ile Ser Leu Phe Ser Cys Leu Lys Asp Arg His Asp Phe Gly Phe

355                 360                 365

Pro Gln Glu Glu Phe Gly Asn Gln Phe Gln Lys Ala Glu Thr Ile Pro

370                 375                 380

Val Leu His Glu Met Ile Gln Gln Ile Phe Asn Leu Phe Ser Thr Lys

385                 390                 395                 400

Asp Ser Ser Ala Ala Trp Asp Glu Thr Leu Leu Asp Lys Phe Tyr Thr

405                 410                 415

Glu Leu Tyr Gln Gln Leu Asn Asp Leu Glu Ala Cys Val Ile Gln Gly

420                 425                 430

Val Gly Val Thr Glu Thr Pro Leu Met Lys Glu Asp Ser Ile Leu Ala

435                 440                 445

Val Arg Lys Tyr Phe Gln Arg Ile Thr Leu Tyr Leu Lys Glu Lys Lys

450                 455                 460

Tyr Ser Pro Cys Ala Trp Glu Val Val Arg Asp Glu Ile Met Arg Ser

465                 470                 475                 480

Phe Ser Leu Ser Thr Asn Leu Gln Glu Ser Leu Arg Ser Lys Glu

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1               5                   10                  15

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20                  25                  30

Ser Tyr Tyr Trp Ser Trp Ile Arg Gln His Pro Gly Lys Gly Leu Glu

35                  40                  45

Trp Ile Gly Tyr Ile Tyr Tyr Ser Gly Ser Thr Asn Tyr Asn Pro Ser

50                  55                  60

Leu Lys Ser Arg Val Thr Ile Ser Val Asp Thr Leu Lys Asn Gln Ile

65                  70                  75                  80

Ser Leu Arg Leu Thr Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val Tyr Tyr

85                  90                  95

Cys Ala Arg Val Gly Gly Ala Gly Gly Trp Pro Met Asp Val Trp Gly

100                 105                 110

Gln Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser

115                 120

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1               5                   10                  15

Ser Ala Arg Leu Thr Cys Thr Leu Pro Ser Asp Ile Asn Val Arg Tyr

20                  25                  30

Tyr Asn Ile Tyr Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Ser Pro Pro Arg Tyr

35                  40                  45

Leu Leu Tyr Tyr Tyr Ser Asp Ser His Lys Gly Gln Gly Ser Gly Val

50                  55                  60

Pro Ser Arg Phe Ser Gly Ser Lys Asp Val Ser Thr Asn Ser Gly Ile

65                  70                  75                  80

Leu Leu Ile Ser Gly Leu Gln Ser Glu Asp Glu Ala Asp Tyr Tyr Cys

85                  90                  95

Met Thr Trp Ser Ser Asn Gly Ser Gly Val Phe Gly Gly Gly Thr Gln

100                 105                 110

Leu Thr Val Leu Gly Gln Pro Lys Ala Ala Pro Ser Val Thr Leu Phe

115                 120                 125

Pro Pro Ser Ser Glu Glu Leu Gln Ala Asn Lys Ala Thr Leu Val Cys

130                 135                 140

Leu Ile Ser Asp Phe Tyr Pro Gly Ala Val Thr Val Ala Trp Lys Ala

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Asp Ser Ser Pro Val Lys Ala Gly Val Glu Thr Thr Thr Pro Ser Lys

165                 170                 175

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180                 185                 190

Glu Gln Trp Lys Ser His Arg Ser Tyr Ser Cys Gln Val Thr His Glu

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Gly Ser Thr Val Glu Lys Thr Val Ala Pro Thr Glu Cys Ser

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Thr Leu Ser Leu Thr Cys Thr Val Ser Gly Gly Ser Ile Ser Ser Ser

20                  25                  30

Ser Tyr Tyr Trp Ser Trp Ile Arg Gln His Pro Gly Lys Gly Leu Glu

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Trp Ile Gly Tyr Ile Tyr Tyr Ser Gly Ser Thr Asn Tyr Asn Pro Ser

50                  55                  60

Leu Lys Ser Arg Val Thr Ile Ser Val Asp Thr Leu Lys Asn Gln Ile

65                  70                  75                  80

Ser Leu Arg Leu Thr Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val Tyr Tyr

85                  90                  95

Cys Ala Arg Val Gly Gly Ala Gly Gly Trp Pro Met Asp Val Trp Gly

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Gln Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser

115                 120

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1               5                   10                  15

Ser Ala Arg Leu Thr Cys Thr Leu Pro Ser Asp Ile Asn Val Arg Tyr

20                  25                  30

Tyr Asn Ile Tyr Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Ser Pro Pro Arg Tyr

35                  40                  45

Leu Leu Tyr Tyr Tyr Ser Asp Ser His Lys Gly Gln Gly Ser Gly Val

50                  55                  60

Pro Ser Arg Phe Ser Gly Ser Lys Asp Val Ser Thr Asn Ser Gly Ile

65                  70                  75                  80

Leu Leu Ile Ser Gly Leu Gln Ser Glu Asp Glu Ala Asp Tyr Tyr Cys

85                  90                  95

Met Thr Trp Ser Ser Asn Gly Ser Gly Val Phe Gly Gly Gly Thr Gln

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Leu Thr Val Leu Gly

115

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Thr Leu Ser Leu Thr Cys Thr Val Ser Gly Gly Ser Ile Ser Ser Ser

20                  25                  30

Ser Tyr Tyr Trp Ser Trp Ile Arg Gln His Pro Gly Lys Gly Leu Glu

35                  40                  45

Trp Ile Gly Tyr Ile Tyr Tyr Ser Gly Ser Thr Asn Tyr Asn Pro Ser

50                  55                  60

Leu Lys Ser Arg Val Thr Ile Ser Val Asp Thr Leu Lys Asn Gln Ile

65                  70                  75                  80

Ser Leu Arg Leu Thr Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val Tyr Tyr

85                  90                  95

Cys Ala Arg Val Gly Gly Ala Gly Gly Trp Pro Met Asp Val Trp Gly

100                 105                 110

Gln Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser

115                 120

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Gln Val Gln Leu Gln Glu Ser Gly Pro Gly Leu Val Lys Pro Ser Glu

1               5                   10                  15

Thr Leu Ser Leu Thr Cys Thr Val Ser Gly Gly Ser Val Ser Ser Gly

20                  25                  30

Ser Tyr Tyr Trp Ser Trp Ile Arg Gln Pro Pro Gly Lys Gly Leu Glu

35                  40                  45

Trp Ile Gly Tyr Ile Tyr Tyr Ser Gly Ser Thr Asn Tyr Asn Pro Ser

50                  55                  60

Leu Lys Ser Arg Val Thr Ile Ser Val Asp Thr Ser Lys Asn Gln Phe

65                  70                  75                  80

Ser Leu Lys Leu Ser Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val Tyr Tyr

85                  90                  95

Cys Ala Arg

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1               5                   10                  15

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20                  25                  30

Ser Tyr Tyr Trp Ser Trp Ile Arg Gln His Pro Gly Lys Gly Leu Glu

35                  40                  45

Trp Ile Gly Tyr Ile Tyr Tyr Ser Gly Ser Thr Asn Tyr Asn Pro Ser

50                  55                  60

Leu Lys Ser Arg Val Thr Ile Ser Val Asp Thr Ser Lys Asn Gln Ile

65                  70                  75                  80

Ser Leu Arg Leu Thr Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val Tyr Tyr

85                  90                  95

Cys Ala Arg Val Gly Gly Ala Gly Gly Trp Pro Met Asp Val Trp Gly

100                 105                 110

Gln Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser

115                 120

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1               5                   10                  15

Thr Leu Ser Leu Thr Cys Thr Val Ser Gly Gly Ser Ile Ser Ser Ser

20                  25                  30

Ser Tyr Tyr Trp Ser Trp Ile Arg Gln Pro Pro Gly Lys Gly Leu Glu

35                  40                  45

Trp Ile Gly Tyr Ile Tyr Tyr Ser Gly Ser Thr Asn Tyr Asn Pro Ser

50                  55                  60

Leu Lys Ser Arg Val Thr Ile Ser Val Asp Thr Leu Lys Asn Gln Ile

65                  70                  75                  80

Ser Leu Arg Leu Thr Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val Tyr Tyr

85                  90                  95

Cys Ala Arg Val Gly Gly Ala Gly Gly Trp Pro Met Asp Val Trp Gly

100                 105                 110

Gln Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser

115                 120

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1               5                   10                  15

Thr Leu Ser Leu Thr Cys Thr Val Ser Gly Gly Ser Ile Ser Ser Ser

20                  25                  30

Ser Tyr Tyr Trp Ser Trp Ile Arg Gln His Pro Gly Lys Gly Leu Glu

35                  40                  45

Trp Ile Gly Tyr Ile Tyr Tyr Ser Gly Ser Thr Asn Tyr Asn Pro Ser

50                  55                  60

Leu Lys Ser Arg Val Thr Ile Ser Val Asp Thr Leu Lys Asn Gln Ile

65                  70                  75                  80

Ser Leu Arg Leu Ser Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val Tyr Tyr

85                  90                  95

Cys Ala Arg Val Gly Gly Ala Gly Gly Trp Pro Met Asp Val Trp Gly

100                 105                 110

Gln Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser

115                 120

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1               5                   10                  15

Thr Leu Ser Leu Thr Cys Thr Val Ser Gly Gly Ser Ile Ser Ser Ser

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Ser Tyr Tyr Trp Ser Trp Ile Arg Gln His Pro Gly Lys Gly Leu Glu

35                  40                  45

Trp Ile Gly Tyr Ile Tyr Tyr Ser Gly Ser Thr Asn Tyr Asn Pro Ser

50                  55                  60

Leu Lys Ser Arg Val Thr Ile Ser Val Asp Thr Ser Lys Asn Gln Phe

65                  70                  75                  80

Ser Leu Lys Leu Ser Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val Tyr Tyr

85                  90                  95

Cys Ala Arg Val Gly Gly Ala Gly Gly Trp Pro Met Asp Val Trp Gly

100                 105                 110

Gln Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser

115                 120

<210> SEQ ID NO 21

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Gln Leu Gln Leu Gln Glu Ser Gly Pro Gly Leu Val Lys Pro Ser Glu

1               5                   10                  15

Thr Leu Ser Leu Thr Cys Lys Val Ser Gly Gly Ser Ile Ser Ser Ser

20                  25                  30

Ser Tyr Tyr Trp Ser Trp Ile Arg Gln His Pro Gly Lys Gly Leu Glu

35                  40                  45

Trp Ile Gly Tyr Ile Tyr Tyr Ser Gly Ser Thr Asn Tyr Asn Pro Ser

50                  55                  60

Leu Lys Ser Arg Val Thr Ile Ser Val Asp Thr Leu Lys Asn Gln Ile

65                  70                  75                  80

Ser Leu Arg Leu Thr Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val Tyr Tyr

85                  90                  95

Cys Ala Arg Val Gly Gly Ala Gly Gly Trp Pro Met Asp Val Trp Gly

100                 105                 110

Gln Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser

115                 120

<210> SEQ ID NO 22

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Gln Val Gln Leu Gln Glu Ser Gly Pro Gly Leu Val Lys Pro Ser Glu

1               5                   10                  15

Thr Leu Ser Leu Thr Cys Thr Val Ser Gly Gly Ser Ile Ser Ser Ser

20                  25                  30

Ser Tyr Tyr Trp Ser Trp Ile Arg Gln His Pro Gly Lys Gly Leu Glu

35                  40                  45

Trp Ile Gly Tyr Ile Tyr Tyr Ser Gly Ser Thr Asn Tyr Asn Pro Ser

50                  55                  60

Leu Lys Ser Arg Val Thr Ile Ser Val Asp Thr Leu Lys Asn Gln Ile

65                  70                  75                  80

Ser Leu Arg Leu Thr Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val Tyr Tyr

85                  90                  95

Cys Ala Arg Val Gly Gly Ala Gly Gly Trp Pro Met Asp Val Trp Gly

100                 105                 110

Gln Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser

115                 120

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Gln Leu Gln Leu Gln Glu Ser Gly Pro Gly Leu Val Lys Pro Ser Glu

1               5                   10                  15

Thr Leu Ser Leu Thr Cys Thr Val Ser Gly Gly Ser Ile Ser Ser Ser

20                  25                  30

Ser Tyr Tyr Trp Ser Trp Ile Arg Gln His Pro Gly Lys Gly Leu Glu

35                  40                  45

Trp Ile Gly Tyr Ile Tyr Tyr Ser Gly Ser Thr Asn Tyr Asn Pro Ser

50                  55                  60

Leu Lys Ser Arg Val Thr Ile Ser Arg Asp Thr Leu Lys Asn Gln Ile

65                  70                  75                  80

Ser Leu Arg Leu Thr Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val Tyr Tyr

85                  90                  95

Cys Ala Arg Val Gly Gly Ala Gly Gly Trp Pro Met Asp Val Trp Gly

100                 105                 110

Gln Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser

115                 120

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Gln Leu Gln Leu Gln Glu Ser Gly Pro Gly Leu Val Lys Pro Ser Glu

1               5                   10                  15

Thr Leu Ser Leu Thr Cys Thr Val Ser Gly Gly Ser Val Ser Ser Ser

20                  25                  30

Ser Tyr Tyr Trp Ser Trp Ile Arg Gln His Pro Gly Lys Gly Leu Glu

35                  40                  45

Trp Ile Gly Tyr Ile Tyr Tyr Ser Gly Ser Thr Asn Tyr Asn Pro Ser

50                  55                  60

Leu Lys Ser Arg Val Thr Ile Ser Val Asp Thr Leu Lys Asn Gln Ile

65                  70                  75                  80

Ser Leu Arg Leu Thr Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val Tyr Tyr

85                  90                  95

Cys Ala Arg Val Gly Gly Ala Gly Gly Trp Pro Met Asp Val Trp Gly

100                 105                 110

Gln Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser

115                 120

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Gln Leu Gln Leu Gln Glu Ser Gly Pro Gly Leu Val Lys Pro Ser Glu

1               5                   10                  15

Thr Leu Ser Leu Thr Cys Thr Val Ser Gly Gly Ser Ile Ser Ser Ser

20                  25                  30

Ser Tyr Tyr Trp Ser Trp Ile Arg Gln His Pro Gly Lys Gly Leu Glu

35                  40                  45

Trp Ile Gly Tyr Ile Tyr Tyr Ser Gly Ser Thr Asn Tyr Asn Pro Ser

50                  55                  60

Leu Lys Ser Arg Val Thr Ile Ser Val Asp Thr Leu Lys Asn Gln Ile

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Ser Leu Arg Leu Thr Ser Val Arg Ala Ala Asp Thr Ala Val Tyr Tyr

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Ser Leu Arg Leu Thr Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val Tyr Tyr

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Ser Leu Arg Leu Thr Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val Tyr Tyr

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Ser Leu Arg Leu Thr Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val Tyr Tyr

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Ser Leu Arg Leu Thr Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val Tyr Tyr

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Cys Ala Arg Val Gly Gly Ala Gly Gly Trp Pro Met Asp Val Trp Gly

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Ser Leu Arg Leu Thr Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val Tyr Tyr

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Cys Ala Arg Val Gly Gly Ala Gly Gly Trp Pro Met Asp Val Trp Gly

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Ser Leu Lys Leu Thr Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val Tyr Tyr

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Cys Ala Arg Val Gly Gly Ala Gly Gly Trp Pro Met Asp Val Trp Gly

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Ser Leu Lys Leu Ser Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val Tyr Tyr

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Cys Ala Arg Val Gly Gly Ala Gly Gly Trp Pro Leu Asp Val Trp Gly

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Trp Ile Gly Tyr Ile Tyr Tyr Ser Gly Ser Thr Asn Tyr Asn Pro Ser

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Leu Lys Ser Arg Val Thr Ile Ser Val Asp Thr Ser Lys Asn Gln Phe

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Ser Leu Lys Leu Ser Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val Tyr Tyr

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Cys Ala Arg Val Gly Gly Ala Gly Gly Trp Pro Leu Asp Val Trp Gly

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Gln Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser

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Tyr Asn Ile Tyr Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Ser Pro Pro Arg Tyr

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Leu Leu Tyr Tyr Tyr Ser Asp Ser His Lys Gly Gln Gly Ser Gly Val

50                  55                  60

Pro Ser Arg Phe Ser Gly Ser Lys Asp Val Ser Thr Asn Ser Gly Ile

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Leu Leu Ile Ser Gly Leu Gln Ser Glu Asp Glu Ala Asp Tyr Tyr Cys

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Leu Thr Val Leu Gly

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<213> ORGANISM: Homo sapiens

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Ser Ala Arg Leu Thr Cys Thr Leu Pro Ser Asp Ile Asn Val Gly Ser

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Tyr Asn Ile Tyr Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Ser Pro Pro Arg Tyr

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Leu Leu Tyr Tyr Tyr Ser Asp Ser Asp Lys Gly Gln Gly Ser Gly Val

50                  55                  60

Pro Ser Arg Phe Ser Gly Ser Lys Asp Ala Ser Ala Asn Thr Gly Ile

65                  70                  75                  80

Leu Leu Ile Ser Gly Leu Gln Ser Glu Asp Glu Ala Asp Tyr Tyr Cys

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Met Ile Trp Pro Ser Asn Ala Ser Gly Val Phe Gly Gly Gly Thr Gln

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Leu Thr Val Leu Gly

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Ser Ala Arg Leu Thr Cys Thr Leu Pro Ser Asp Ile Asn Val Arg Tyr

20                  25                  30

Tyr Asn Ile Tyr Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Ser Pro Pro Arg Tyr

35                  40                  45

Leu Leu Tyr Tyr Tyr Ser Asp Ser His Lys Gly Gln Gly Ser Gly Val

50                  55                  60

Pro Ser Arg Phe Ser Gly Ser Lys Asp Val Ser Thr Asn Ser Gly Ile

65                  70                  75                  80

Leu Leu Ile Ser Gly Leu Gln Ser Glu Asp Glu Ala Asp Tyr Tyr Cys

85                  90                  95

Met Thr Trp Ser Ser Gln Gly Ser Gly Val Phe Gly Gly Gly Thr Gln

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Leu Thr Val Leu Gly

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Ser Ala Arg Leu Thr Cys Thr Leu Pro Ser Asp Ile Asn Val Arg Tyr

20                  25                  30

Tyr Asn Ile Tyr Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Ser Pro Pro Arg Tyr

35                  40                  45

Leu Leu Tyr Tyr Tyr Ser Asp Ser His Lys Gly Gln Gly Ser Gly Val

50                  55                  60

Pro Ser Arg Phe Ser Gly Ser Lys Asp Val Ser Thr Ala Ser Gly Ile

65                  70                  75                  80

Leu Leu Ile Ser Gly Leu Gln Ser Glu Asp Glu Ala Asp Tyr Tyr Cys

85                  90                  95

Met Thr Trp Ser Ser Asn Gly Ser Gly Val Phe Gly Gly Gly Thr Gln

100                 105                 110

Leu Thr Val Leu Gly

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Ser Ala Arg Leu Thr Cys Thr Leu Pro Ser Asp Ile Asn Val Arg Tyr

20                  25                  30

Tyr Asn Ile Tyr Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Ser Pro Pro Arg Tyr

35                  40                  45

Leu Leu Arg Tyr Tyr Ser Asp Ser His Lys Gly Gln Gly Ser Gly Val

50                  55                  60

Pro Ser Arg Phe Ser Gly Ser Lys Asp Val Ser Thr Asn Ser Gly Ile

65                  70                  75                  80

Leu Leu Ile Ser Gly Leu Gln Ser Glu Asp Glu Ala Asp Tyr Tyr Cys

85                  90                  95

Met Thr Trp Ser Ser Asn Gly Ser Gly Val Phe Gly Gly Gly Thr Gln

100                 105                 110

Leu Thr Val Leu Gly

115

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Gln Ala Val Leu Thr Gln Pro Ala Ser Leu Ser Ala Ser Pro Gly Ala

1               5                   10                  15

Ser Ala Arg Leu Thr Cys Thr Leu Pro Ser Asp Ile Asn Val Arg Tyr

20                  25                  30

Tyr Asn Ile Tyr Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Ser Pro Pro Arg Tyr

35                  40                  45

Leu Leu Tyr Tyr Tyr Ser Asp Ser His Lys Gly Gln Gly Ser Gly Val

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Pro Ser Arg Phe Ser Gly Ser Lys Asp Val Ser Thr Asn Ser Gly Ile

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Leu Leu Ile Ser Gly Leu Gln Ser Glu Asp Glu Ala Asp Tyr Tyr Cys

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Leu Thr Val Leu Gly

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Tyr Asn Ile Tyr Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Ser Pro Pro Arg Tyr

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Leu Thr Val Leu Gly

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Tyr Asn Ile Tyr Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Ser Pro Pro Arg Tyr

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Leu Leu Tyr Tyr Tyr Ser Asp Ser His Lys Gly Gln Gly Ser Gly Val

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Leu Thr Val Leu Gly

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Tyr Asn Ile Tyr Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Ser Pro Pro Arg Tyr

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Leu Leu Tyr Tyr Tyr Ser Asp Ser His Lys Gly Gln Gly Ser Gly Val

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Leu Leu Ile Ser Gly Leu Gln Ser Glu Asp Glu Ala Asp Tyr Tyr Cys

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Leu Thr Val Leu Gly

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Leu Leu Tyr Tyr Tyr Ser Asp Ser His Lys Gly Gln Gly Ser Gly Val

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Leu Thr Val Leu Gly

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Leu Thr Val Leu Gly

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Leu Leu Tyr Tyr Tyr Ser Asp Ser His Lys Gly Gln Gly Ser Gly Val

50                  55                  60

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1               5                   10                  15

Ser Ala Arg Leu Thr Cys Thr Leu Pro Ser Asp Ile Asn Val Gly Ser

20                  25                  30

Tyr Asn Ile Tyr Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Ser Pro Pro Arg Tyr

35                  40                  45

Leu Leu Tyr Tyr Tyr Glu Asp Ser His Lys Gly Gln Gly Ser Gly Val

50                  55                  60

Pro Ser Arg Phe Ser Gly Ser Lys Asp Val Ser Thr Gln Ser Gly Ile

65                  70                  75                  80

Leu Leu Ile Ser Gly Leu Gln Ser Glu Asp Ile Ala Thr Tyr Tyr Cys

85                  90                  95

Leu Thr Trp Ser Ser Glu Gly Ser Gly Val Phe Gly Gly Gly Thr Gln

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Leu Thr Val Leu Gly

115

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1               5                   10                  15

Ser Ala Arg Leu Thr Cys Thr Leu Pro Ser Asp Ile Asn Val Arg Ser

20                  25                  30

Tyr Asn Ile Tyr Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Ser Pro Pro Arg Tyr

35                  40                  45

Leu Leu Tyr Tyr Tyr Glu Asp Ser His Lys Gly Gln Gly Ser Gly Val

50                  55                  60

Pro Ser Arg Phe Ser Gly Ser Lys Asp Val Ser Thr Gln Ser Gly Ile

65                  70                  75                  80

Leu Leu Ile Ser Gly Leu Gln Ser Glu Asp Ile Ala Thr Tyr Tyr Cys

85                  90                  95

Leu Thr Trp Ser Ser Glu Gly Ser Gly Val Phe Gly Gly Gly Thr Gln

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Leu Thr Val Leu Gly

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1               5                   10                  15

Ser Ala Arg Leu Thr Cys Thr Leu Pro Ser Asp Ile Asn Val Gly Ser

20                  25                  30

Tyr Asn Ile Tyr Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Ser Pro Pro Arg Tyr

35                  40                  45

Leu Leu Tyr Tyr Tyr Glu Asp Ser His Lys Gly Gln Gly Ser Gly Val

50                  55                  60

Pro Ser Arg Phe Ser Gly Ser Lys Asp Val Ser Thr Gln Ser Gly Ile

65                  70                  75                  80

Leu Leu Ile Ser Gly Leu Gln Ser Glu Asp Ile Ala Thr Tyr Tyr Cys

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Leu Thr Trp Ser Ser Gln Gly Ser Gly Val Phe Gly Gly Gly Thr Gln

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Leu Thr Val Leu Gly

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1               5                   10                  15

Ser Ala Arg Leu Thr Cys Thr Leu Pro Ser Asp Ile Asn Val Arg Ser

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Tyr Asn Ile Tyr Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Ser Pro Pro Arg Tyr

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Leu Leu Tyr Tyr Tyr Glu Asp Ser His Lys Gly Gln Gly Ser Gly Val

50                  55                  60

Pro Ser Arg Phe Ser Gly Ser Lys Asp Val Ser Thr Gln Ser Gly Ile

65                  70                  75                  80

Leu Leu Ile Ser Gly Leu Gln Ser Glu Asp Ile Ala Thr Tyr Tyr Cys

85                  90                  95

Leu Thr Trp Ser Ser Gln Gly Ser Gly Val Phe Gly Gly Gly Thr Gln

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Leu Thr Val Leu Gly

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Tyr Ile His Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Gln Gly Leu Glu Trp Met

35                  40                  45

Gly Trp Ile Asn Pro Asn Asn Gly Gly Val Thr Phe Ala Gln Lys Phe

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Met Asp Leu Ser Ser Leu Arg Ser Asp Asp Thr Ala Val Tyr Phe Cys

85                  90                  95

Ala Arg Asp Ile Arg Met Ser Gly Trp Leu Ala Pro Phe Asp Tyr Trp

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Gly Gln Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser

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20                  25                  30

Tyr Met Ser Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Val

35                  40                  45

Ser Ala Ile Ser Gly Ser Gly Asp Ser Thr Tyr Tyr Ala Asp Ser Val

50                  55                  60

Lys Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asn Ser Lys Asn Thr Leu Tyr

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Leu Gln Met Asn Ser Leu Arg Ala Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys

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Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser

115                 120

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1               5                   10                  15

Ser Ala Arg Leu Thr Cys Thr Leu Pro Ser Asp Ile Asn Val Arg Tyr

20                  25                  30

Tyr Asn Ile Tyr Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Ser Pro Pro Arg Tyr

35                  40                  45

Leu Leu Tyr Tyr Tyr Ser Asp Ser His Lys Asp Gln Gly Ser Gly Val

50                  55                  60

Pro Ser Arg Phe Ser Gly Ser Lys Asp Thr Ser Ala Asn Thr Gly Ile

65                  70                  75                  80

Leu Leu Ile Ser Gly Leu Gln Ser Glu Asp Glu Ala Asp Tyr Tyr Cys

85                  90                  95

Met Ile Trp Ala Ser Asn Gly Ser Gly Val Leu Gly Gly Gly Thr Gln

100                 105                 110

Leu Thr Val Leu Gly

115

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Gln Ala Val Leu Thr Gln Pro Ala Ser Leu Ser Ala Ser Pro Gly Glu

1               5                   10                  15

Ser Ala Arg Leu Thr Cys Thr Leu Pro Ser Asp Ile Asn Val Arg Tyr

20                  25                  30

His Asn Ile Tyr Trp Tyr Gln Glu Lys Pro Gly Ser Pro Pro Arg Tyr

35                  40                  45

Leu Leu Tyr Tyr Tyr Ser Asp Ser Ser Lys Gly Gln Gly Ser Gly Val

50                  55                  60

Pro Ser Arg Phe Ser Gly Ser Lys Asp Val Ser Thr Asn Thr Gly Ile

65                  70                  75                  80

Leu Val Ile Ser Gly Leu Gln Ser Glu Asp Glu Ala Glu Tyr Tyr Cys

85                  90                  95

Met Thr Trp Ser Ser Asn Gly Ser Gly Val Phe Gly Gly Gly Thr Gln

100                 105                 110

Leu Thr Val Leu Gly

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Ile Met His Trp Val Lys Gln Ser Pro Gly Gln Gly Leu Glu Trp Ile

35                  40                  45

Gly Trp Ile Asp Pro Glu Tyr Gly Arg Thr Asp Tyr Ala Glu Lys Phe

50                  55                  60

Lys Lys Lys Ala Thr Leu Thr Ala Asp Thr Ser Ser Ser Thr Ala Tyr

65                  70                  75                  80

Ile Gln Leu Ser Ser Leu Ala Ser Glu Asp Thr Ala Thr Tyr Phe Cys

85                  90                  95

Ala Arg Ser Ala His Thr Thr Gly Phe Gly Phe Ala Tyr Trp Gly Gln

100                 105                 110

Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser

115                 120

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Glu Val Gln Leu Val Gln Ser Gly Ala Glu Val Lys Lys Pro Gly Ala

1               5                   10                  15

Thr Val Lys Ile Ser Cys Lys Val Ser Gly Tyr Thr Phe Thr Asp Tyr

20                  25                  30

Ile Met His Trp Val Gln Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Met

35                  40                  45

Gly Trp Ile Asp Pro Glu Tyr Gly Arg Thr Asp Tyr Ala Glu Lys Phe

50                  55                  60

Gln Gly Arg Val Thr Ile Thr Ala Asp Thr Ser Thr Asp Thr Ala Tyr

65                  70                  75                  80

Met Glu Leu Ser Ser Leu Arg Ser Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys

85                  90                  95

Ala Thr Ser Ala His Thr Thr Gly Phe Gly Phe Ala Tyr Trp Gly Gln

100                 105                 110

Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser

115                 120

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1               5                   10                  15

Thr Val Lys Ile Ser Cys Lys Val Ser Gly Tyr Thr Phe Thr Asp Tyr

20                  25                  30

Ile Met His Trp Val Gln Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Met

35                  40                  45

Gly Trp Ile Asp Pro Glu Tyr Gly Arg Thr Asp Tyr Ala Glu Lys Phe

50                  55                  60

Gln Gly Arg Val Thr Ile Thr Ala Asp Thr Ser Thr Asp Thr Ala Tyr

65                  70                  75                  80

Met Glu Leu Ser Ser Leu Arg Ser Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys

85                  90                  95

Ala Arg Ser Ala His Thr Thr Gly Phe Gly Phe Ala Tyr Trp Gly Gln

100                 105                 110

Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser

115                 120

<210> SEQ ID NO 117

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<223> OTHER INFORMATION: Completely synthesized.

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Gln Val Gln Leu Val Gln Ser Gly Ala Glu Val Lys Lys Pro Gly Ala

1               5                   10                  15

Ser Val Lys Val Ser Cys Lys Ala Ser Gly Tyr Thr Phe Thr Asp Tyr

20                  25                  30

Ile Met His Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Gln Gly Leu Glu Trp Met

35                  40                  45

Gly Trp Ile Asp Pro Glu Tyr Gly Arg Thr Asp Tyr Ala Gln Lys Leu

50                  55                  60

Gln Gly Arg Val Thr Met Thr Thr Asp Thr Ser Thr Ser Thr Ala Tyr

65                  70                  75                  80

Met Glu Leu Arg Ser Leu Arg Ser Asp Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys

85                  90                  95

Ala Arg Ser Ala His Thr Thr Gly Phe Gly Phe Ala Tyr Trp Gly Gln

100                 105                 110

Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser

115                 120

<210> SEQ ID NO 118

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<212> TYPE: PRT

<213> ORGANISM: Artificial Sequence

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<223> OTHER INFORMATION: Completely synthesized.

<400> SEQUENCE: 118

Gln Val Gln Leu Val Gln Ser Gly Ala Glu Val Lys Lys Pro Gly Ala

1               5                   10                  15

Ser Val Lys Val Ser Cys Lys Ala Ser Gly Tyr Thr Phe Thr Asp Tyr

20                  25                  30

Ile Met His Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Gln Gly Leu Glu Trp Met

35                  40                  45

Gly Trp Ile Asp Pro Glu Tyr Gly Arg Thr Asp Tyr Ala Gln Lys Leu

50                  55                  60

Gln Gly Arg Val Thr Met Thr Ala Asp Thr Ser Thr Ser Thr Ala Tyr

65                  70                  75                  80

Met Glu Leu Arg Ser Leu Arg Ser Asp Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys

85                  90                  95

Ala Arg Ser Ala His Thr Thr Gly Phe Gly Phe Ala Tyr Trp Gly Gln

100                 105                 110

Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser

115                 120

<210> SEQ ID NO 119

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<213> ORGANISM: Artificial Sequence

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<223> OTHER INFORMATION: Completely synthesized.

<400> SEQUENCE: 119

Gln Val Gln Leu Val Gln Ser Gly Ala Glu Val Lys Lys Pro Gly Ala

1               5                   10                  15

Ser Val Lys Val Ser Cys Lys Val Ser Gly Tyr Thr Leu Thr Asp Tyr

20                  25                  30

Ile Met His Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Met

35                  40                  45

Gly Trp Ile Asp Pro Glu Tyr Gly Arg Thr Asp Tyr Ala Gln Lys Phe

50                  55                  60

Gln Gly Arg Val Thr Met Thr Glu Asp Thr Ser Thr Asp Thr Ala Tyr

65                  70                  75                  80

Met Glu Leu Ser Ser Leu Arg Ser Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys

85                  90                  95

Ala Thr Ser Ala His Thr Thr Gly Phe Gly Phe Ala Tyr Trp Gly Gln

100                 105                 110

Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser

115                 120

<210> SEQ ID NO 120

<211> LENGTH: 120

<212> TYPE: PRT

<213> ORGANISM: Artificial Sequence

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<223> OTHER INFORMATION: Completely synthesized.

<400> SEQUENCE: 120

Gln Val Gln Leu Val Gln Ser Gly Ala Glu Val Lys Lys Pro Gly Ala

1               5                   10                  15

Ser Val Lys Val Ser Cys Lys Val Ser Gly Tyr Thr Leu Thr Asp Tyr

20                  25                  30

Ile Met His Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Met

35                  40                  45

Gly Trp Ile Asp Pro Glu Tyr Gly Arg Thr Asp Tyr Ala Gln Lys Phe

50                  55                  60

Gln Gly Arg Val Thr Met Thr Ala Asp Thr Ser Thr Asp Thr Ala Tyr

65                  70                  75                  80

Met Glu Leu Ser Ser Leu Arg Ser Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys

85                  90                  95

Ala Thr Ser Ala His Thr Thr Gly Phe Gly Phe Ala Tyr Trp Gly Gln

100                 105                 110

Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser

115                 120

<210> SEQ ID NO 121

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<212> TYPE: PRT

<213> ORGANISM: Artificial Sequence

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<223> OTHER INFORMATION: Completely synthesized.

<400> SEQUENCE: 121

Gln Val Gln Leu Val Gln Ser Gly Ala Glu Val Lys Lys Pro Gly Ala

1               5                   10                  15

Ser Val Lys Val Ser Cys Lys Val Ser Gly Tyr Thr Phe Thr Asp Tyr

20                  25                  30

Ile Met His Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Met

35                  40                  45

Gly Trp Ile Asp Pro Glu Tyr Gly Arg Thr Asp Tyr Ala Gln Lys Phe

50                  55                  60

Gln Gly Arg Val Thr Met Thr Glu Asp Thr Ser Thr Asp Thr Ala Tyr

65                  70                  75                  80

Met Glu Leu Ser Ser Leu Arg Ser Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys

85                  90                  95

Ala Thr Ser Ala His Thr Thr Gly Phe Gly Phe Ala Tyr Trp Gly Gln

100                 105                 110

Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser

115                 120

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Ile Met His Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Met

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Met Glu Leu Ser Ser Leu Arg Ser Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys

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Ile Met His Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Gln Ala Leu Glu Trp Met

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Leu Ala Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Lys Ala Pro Lys Leu Leu Ile

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Tyr Asp Ala Asn Ser Leu Ala Asp Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly

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Ser Gly Ser Gly Thr Glu Phe Thr Leu Thr Ile Ser Ser Leu Gln Pro

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Leu Ala Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Lys Ala Pro Lys Leu Leu Ile

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Tyr Asp Ala Asn Ser Leu Ala Asp Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly

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Ser Gly Ser Gly Thr Glu Phe Thr Leu Thr Ile Ser Ser Leu Gln Pro

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Glu Asp Phe Ala Thr Tyr Tyr Cys Gln Gln Tyr Asn Asn Tyr Pro Tyr

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Leu Ala Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Lys Ala Pro Lys Leu Leu Ile

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Tyr Asp Ala Asn Ser Leu Ala Asp Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly

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Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Leu Thr Ile Ser Ser Leu Gln Pro

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Glu Asp Phe Ala Thr Tyr Tyr Cys Gln Gln Tyr Asn Asn Tyr Pro Tyr

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Tyr Asp Ala Asn Ser Leu Ala Asp Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly

50                  55                  60

Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Leu Thr Ile Ser Ser Leu Gln Pro

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Tyr Asp Ala Asn Ser Leu Ala Asp Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly

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Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Leu Thr Ile Ser Ser Leu Gln Pro

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Glu Arg Ala Thr Leu Ser Cys Arg Ala Ser Glu Asp Ile Tyr Ser Asn

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Leu Ala Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Gln Ala Pro Arg Leu Leu Ile

35                  40                  45

Tyr Asp Ala Asn Ser Leu Ala Asp Gly Ile Pro Ala Arg Phe Ser Gly

50                  55                  60

Ser Gly Ser Gly Thr Glu Phe Thr Leu Thr Ile Ser Ser Leu Gln Ser

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Glu Asp Phe Ala Val Tyr Tyr Cys Gln Gln Tyr Asn Asn Tyr Pro Tyr

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Ser Val Lys Ile Ser Cys Lys Ala Ser Gly Tyr Ile Phe Thr Asp Tyr

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Ile Met His Trp Val Lys Gln Ser Pro Gly Gln Gly Leu Glu Trp Ile

35                  40                  45

Gly Trp Ile Asp Pro Glu Tyr Gly Ser Thr Asp Tyr Ala Glu Lys Phe

50                  55                  60

Lys Lys Lys Ala Thr Leu Thr Ala Asp Thr Ser Ser Ser Thr Ala Tyr

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Ile Gln Leu Ser Ser Leu Thr Ser Glu Asp Thr Ala Thr Tyr Phe Cys

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Ala Arg Val Ala Ile Ile Thr Thr Val Ala Ser Gly Gly Phe Ala Tyr

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Trp Gly Gln Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser

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20                  25                  30

Ile Met His Trp Val Gln Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Met

35                  40                  45

Gly Trp Ile Asp Pro Glu Tyr Gly Ser Thr Asp Tyr Ala Glu Lys Phe

50                  55                  60

Gln Gly Arg Val Thr Ile Thr Ala Asp Thr Ser Thr Asp Thr Ala Tyr

65                  70                  75                  80

Met Glu Leu Ser Ser Leu Arg Ser Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys

85                  90                  95

Ala Thr Val Ala Ile Ile Thr Thr Val Ala Ser Gly Gly Phe Ala Tyr

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Trp Gly Gln Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser

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Thr Val Lys Ile Ser Cys Lys Val Ser Gly Tyr Ile Phe Thr Asp Tyr

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Ile Met His Trp Val Gln Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Met

35                  40                  45

Gly Trp Ile Asp Pro Glu Tyr Gly Ser Thr Asp Tyr Ala Glu Lys Phe

50                  55                  60

Gln Gly Arg Val Thr Ile Thr Ala Asp Thr Ser Thr Asp Thr Ala Tyr

65                  70                  75                  80

Met Glu Leu Ser Ser Leu Arg Ser Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys

85                  90                  95

Ala Thr Val Ala Ile Ile Thr Thr Val Ala Ser Gly Gly Phe Ala Tyr

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Trp Gly Gln Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser

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1               5                   10                  15

Thr Val Lys Ile Ser Cys Lys Val Ser Gly Tyr Thr Phe Thr Asp Tyr

20                  25                  30

Ile Met His Trp Val Gln Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Met

35                  40                  45

Gly Trp Ile Asp Pro Glu Tyr Gly Ser Thr Asp Tyr Ala Glu Lys Phe

50                  55                  60

Gln Gly Arg Val Thr Ile Thr Ala Asp Thr Ser Thr Asp Thr Ala Tyr

65                  70                  75                  80

Met Glu Leu Ser Ser Leu Arg Ser Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys

85                  90                  95

Ala Arg Val Ala Ile Ile Thr Thr Val Ala Ser Gly Gly Phe Ala Tyr

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Trp Gly Gln Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser

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1               5                   10                  15

Ser Val Lys Val Ser Cys Lys Ala Ser Gly Tyr Thr Phe Thr Asp Tyr

20                  25                  30

Ile Met His Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Gln Gly Leu Glu Trp Met

35                  40                  45

Gly Trp Ile Asp Pro Glu Tyr Gly Ser Thr Asp Tyr Ala Gln Lys Leu

50                  55                  60

Gln Gly Arg Val Thr Met Thr Thr Asp Thr Ser Thr Ser Thr Ala Tyr

65                  70                  75                  80

Met Glu Leu Arg Ser Leu Arg Ser Asp Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys

85                  90                  95

Ala Arg Val Ala Ile Ile Thr Thr Val Ala Ser Gly Gly Phe Ala Tyr

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Trp Gly Gln Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser

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1               5                   10                  15

Ser Val Lys Val Ser Cys Lys Ala Ser Gly Tyr Thr Phe Thr Asp Tyr

20                  25                  30

Ile Met His Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Gln Gly Leu Glu Trp Met

35                  40                  45

Gly Trp Ile Asp Pro Glu Tyr Gly Ser Thr Asp Tyr Ala Gln Lys Leu

50                  55                  60

Gln Gly Arg Val Thr Met Thr Ala Asp Thr Ser Thr Ser Thr Ala Tyr

65                  70                  75                  80

Met Glu Leu Arg Ser Leu Arg Ser Asp Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys

85                  90                  95

Ala Arg Val Ala Ile Ile Thr Thr Val Ala Ser Gly Gly Phe Ala Tyr

100                 105                 110

Trp Gly Gln Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser

115                 120

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Gln Val Gln Leu Val Gln Ser Gly Ala Glu Val Lys Lys Pro Gly Ala

1               5                   10                  15

Ser Val Lys Val Ser Cys Lys Val Ser Gly Tyr Thr Leu Thr Asp Tyr

20                  25                  30

Ile Met His Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Met

35                  40                  45

Gly Trp Ile Asp Pro Glu Tyr Gly Ser Thr Asp Tyr Ala Gln Lys Phe

50                  55                  60

Gln Gly Arg Val Thr Met Thr Glu Asp Thr Ser Thr Asp Thr Ala Tyr

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Met Glu Leu Ser Ser Leu Arg Ser Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys

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Ala Thr Val Ala Ile Ile Thr Thr Val Ala Ser Gly Gly Phe Ala Tyr

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Trp Gly Gln Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser

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Gly Trp Ile Asp Pro Glu Tyr Gly Ser Thr Asp Tyr Ala Gln Lys Phe

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Ala Thr Val Ala Ile Ile Thr Thr Val Ala Ser Gly Gly Phe Ala Tyr

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Trp Gly Gln Gly Thr Leu Val Thr Val Ser Ser

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Gly Trp Ile Asp Pro Glu Tyr Gly Ser Thr Asp Tyr Ala Gln Lys Phe

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Gln Asp Arg Val Thr Ile Thr Ala Asp Arg Ser Met Ser Thr Ala Tyr

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Ser Gly Val Glu Ala Glu Asp Val Gly Val Tyr Tyr Cys Gln Gln Phe

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Ser Arg Val Glu Ala Glu Asp Val Gly Val Tyr Tyr Cys Gln Gln Phe

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Ser Arg Val Glu Ala Glu Asp Val Gly Val Tyr Tyr Cys Gln Gln Phe

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Leu Glu Tyr Pro Pro Thr Phe Gly Gln Gly Thr Lys Leu Glu Ile Lys

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Arg

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Asn Gly Lys Thr Tyr Leu Asn Trp Tyr Leu Gln Lys Pro Gly Gln Pro

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Pro Gln Leu Leu Ile Tyr Trp Met Ser Thr Arg Ala Ala Gly Val Pro

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Ser Arg Val Glu Ala Glu Asp Val Gly Val Tyr Tyr Cys Gln Gln Phe

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Leu Glu Tyr Pro Pro Thr Phe Gly Gln Gly Thr Lys Leu Glu Ile Lys

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Arg

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Asn Gly Lys Thr Tyr Leu Asn Trp Phe Gln Gln Arg Pro Gly Gln Ser

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Pro Arg Arg Leu Ile Tyr Trp Met Ser Thr Arg Ala Ala Gly Val Pro

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Asp Arg Phe Ser Gly Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Leu Lys Ile

65                  70                  75                  80

Ser Arg Val Glu Ala Glu Asp Val Gly Val Tyr Tyr Cys Gln Gln Phe

85                  90                  95

Leu Glu Tyr Pro Pro Thr Phe Gly Gln Gly Thr Lys Leu Glu Ile Lys

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Arg

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Val Met Asn Trp Val Lys Gln Ser Pro Gly Gln Gly Leu Glu Trp Ile

35                  40                  45

Gly Trp Ile Asp Pro Glu Tyr Gly Arg Thr Asp Val Ala Glu Lys Phe

50                  55                  60

Lys Lys Lys Ala Thr Leu Thr Ala Asp Ser Ser Ser Ser Thr Ala Tyr

65                  70                  75                  80

Ile Tyr Leu Ser Gly Leu Thr Ser Glu Asp Thr Ala Thr Tyr Phe Cys

85                  90                  95

Ala Arg Thr Lys Tyr Asn Ser Gly Tyr Gly Phe Pro Tyr Trp Gly Gln

100                 105                 110

Gly Ser Leu Val Thr Val Ser Ser

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Ser Val Lys Val Ser Cys Lys Val Ser Gly Tyr Thr Leu Thr Asp Ser

20                  25                  30

Val Met Asn Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Met

35                  40                  45

Gly Trp Ile Asp Pro Glu Tyr Gly Arg Thr Asp Val Ala Gln Lys Phe

50                  55                  60

Gln Gly Arg Val Thr Met Thr Glu Asp Thr Ser Thr Asp Thr Ala Tyr

65                  70                  75                  80

Met Glu Leu Ser Ser Leu Arg Ser Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys

85                  90                  95

Ala Thr Thr Lys Tyr Asn Ser Gly Tyr Gly Phe Pro Tyr Trp Gly Gln

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Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser

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Ser Val Lys Val Ser Cys Lys Val Ser Gly Tyr Thr Leu Thr Asp Ser

20                  25                  30

Val Met Asn Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Met

35                  40                  45

Gly Trp Ile Asp Pro Glu Tyr Gly Arg Thr Asp Val Ala Gln Lys Phe

50                  55                  60

Gln Gly Arg Val Thr Met Thr Ala Asp Thr Ser Thr Asp Thr Ala Tyr

65                  70                  75                  80

Met Glu Leu Ser Ser Leu Arg Ser Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys

85                  90                  95

Ala Thr Thr Lys Tyr Asn Ser Gly Tyr Gly Phe Pro Tyr Trp Gly Gln

100                 105                 110

Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser

115                 120

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Gln Val Gln Leu Val Gln Ser Gly Ala Glu Val Lys Lys Pro Gly Ala

1               5                   10                  15

Ser Val Lys Val Ser Cys Lys Val Ser Gly Tyr Thr Leu Thr Asp Ser

20                  25                  30

Val Met Asn Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Met

35                  40                  45

Gly Trp Ile Asp Pro Glu Tyr Gly Arg Thr Asp Val Ala Gln Lys Phe

50                  55                  60

Gln Gly Arg Val Thr Met Thr Glu Asp Thr Ser Thr Asp Thr Ala Tyr

65                  70                  75                  80

Met Glu Leu Ser Ser Leu Arg Ser Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys

85                  90                  95

Ala Arg Thr Lys Tyr Asn Ser Gly Tyr Gly Phe Pro Tyr Trp Gly Gln

100                 105                 110

Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser

115                 120

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Gln Val Gln Leu Val Gln Ser Gly Ala Glu Val Lys Lys Pro Gly Ala

1               5                   10                  15

Ser Val Lys Val Ser Cys Lys Val Ser Gly Tyr Thr Leu Thr Asp Ser

20                  25                  30

Val Met Asn Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Met

35                  40                  45

Gly Trp Ile Asp Pro Glu Tyr Gly Arg Thr Asp Val Ala Gln Lys Phe

50                  55                  60

Gln Gly Arg Val Thr Met Thr Ala Asp Thr Ser Thr Asp Thr Ala Tyr

65                  70                  75                  80

Met Glu Leu Ser Ser Leu Arg Ser Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys

85                  90                  95

Ala Arg Thr Lys Tyr Asn Ser Gly Tyr Gly Phe Pro Tyr Trp Gly Gln

100                 105                 110

Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser

115                 120

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Gln Met Gln Leu Val Gln Ser Gly Ala Glu Val Lys Lys Thr Gly Ser

1               5                   10                  15

Ser Val Lys Val Ser Cys Lys Ala Ser Gly Tyr Thr Phe Thr Asp Ser

20                  25                  30

Val Met Asn Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Gln Ala Leu Glu Trp Met

35                  40                  45

Gly Trp Ile Asp Pro Glu Tyr Gly Arg Thr Asp Val Ala Gln Lys Phe

50                  55                  60

Gln Asp Arg Val Thr Ile Thr Arg Asp Arg Ser Met Ser Thr Ala Tyr

65                  70                  75                  80

Met Glu Leu Ser Ser Leu Arg Ser Glu Asp Thr Ala Met Tyr Tyr Cys

85                  90                  95

Ala Arg Thr Lys Tyr Asn Ser Gly Tyr Gly Phe Pro Tyr Trp Gly Gln

100                 105                 110

Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser

115                 120

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Gln Met Gln Leu Val Gln Ser Gly Ala Glu Val Lys Lys Thr Gly Ser

1               5                   10                  15

Ser Val Lys Val Ser Cys Lys Ala Ser Gly Tyr Thr Phe Thr Asp Ser

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Tyr Lys Ala Ser Asn Arg Tyr Thr Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly

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Tyr Lys Ala Ser Asn Arg Tyr Thr Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly

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Val Asp Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Gln Ala Pro Arg Leu Leu Ile

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Tyr Lys Ala Ser Asn Arg Tyr Thr Gly Ile Pro Ala Arg Phe Ser Gly

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Ser Gly Ser Gly Thr Glu Phe Thr Leu Thr Ile Ser Ser Leu Gln Ser

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Gly Trp Ile Asp Pro Glu Tyr Gly Arg Thr Asp Val Ala Glu Lys Phe

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Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser

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Gln Gly Arg Val Thr Ile Thr Ala Asp Thr Ser Thr Asp Thr Ala Tyr

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Met Glu Leu Ser Ser Leu Arg Ser Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys

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Ala Arg Thr Lys Tyr Asn Ser Gly Tyr Gly Phe Pro Tyr Trp Gly Gln

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Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser

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Val Met Asn Trp Val Gln Gln His Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Met

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Gly Trp Ile Asp Pro Glu Tyr Gly Arg Thr Asp Val Ala Glu Lys Phe

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Gln Gly Arg Val Thr Ile Thr Ala Asp Thr Ser Thr Asp Thr Ala Tyr

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Met Glu Leu Ser Ser Leu Arg Ser Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys

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Val Met Asn Trp Val Gln Gln Gln Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Met

35                  40                  45

Gly Trp Ile Asp Pro Glu Tyr Gly Arg Thr Asp Val Ala Glu Lys Phe

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Gln Gly Arg Val Thr Ile Thr Ala Asp Thr Ser Thr Asp Thr Ala Tyr

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Met Glu Leu Ser Ser Leu Arg Ser Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys

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Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser

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Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser

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Thr Val Lys Ile Ser Cys Lys Val Ser Gly Tyr Thr Phe Thr Asp Ser

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Val Met Asn Trp Val Gln Gln Val Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Met

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Gly Trp Ile Asp Pro Glu Tyr Gly Arg Thr Asp Val Ala Glu Lys Phe

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Gln Gly Arg Val Thr Ile Thr Ala Asp Thr Ser Thr Asp Thr Ala Tyr

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Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser

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Val Asp Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Lys Ala Pro Lys Leu Leu Ile

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Tyr Lys Ala Ser Asn Arg Tyr Thr Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly

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Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Phe Thr Ile Ser Ser Leu Gln Pro

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Val Asp Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Lys Ala Pro Lys Leu Leu Ile

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Tyr Lys Ala Ser Asn Arg Tyr Thr Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly

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Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Phe Thr Ile Ser Ser Leu Gln Pro

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Glu Asp Ile Ala Thr Tyr Tyr Cys Met Gln Ser Asn Thr His Pro Arg

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Thr Phe Gly Gly Gly Thr Lys Val Glu Ile Lys Arg

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Val Asp Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Lys Ala Pro Lys Leu Leu Ile

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Tyr Lys Ala Ser Asn Arg Tyr Thr Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly

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Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Phe Thr Ile Ser Ser Leu Gln Pro

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Val Asp Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Lys Ala Pro Lys Leu Leu Ile

35                  40                  45

Tyr Lys Ala Ser Asn Arg Tyr Thr Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly

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Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Phe Thr Ile Ser Ser Leu Gln Pro

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Glu Asp Ile Ala Thr Tyr Tyr Cys Met Gln Ser Asn Thr His Pro Arg

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Val Asp Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Lys Ala Pro Lys Leu Leu Ile

35                  40                  45

Tyr Lys Ala Ser Asn Asp Tyr Thr Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly

50                  55                  60

Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Phe Thr Ile Ser Ser Leu Gln Pro

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Glu Asp Ile Ala Thr Tyr Tyr Cys Met Gln Ser Asn Thr His Pro Arg

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Asp Arg Val Thr Ile Thr Cys Lys Ala Ser Gln Asn Val Asp Ser Asp

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Val Asp Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Lys Ala Pro Lys Leu Leu Asp

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Tyr Lys Ala Ser Asn Arg Tyr Thr Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly

50                  55                  60

Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Phe Thr Ile Ser Ser Leu Gln Pro

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Glu Asp Ile Ala Thr Tyr Tyr Cys Met Gln Ser Asn Thr His Pro Arg

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Tyr Lys Ala Ser Asn Arg Tyr Thr Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly

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Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Phe Thr Ile Ser Ser Leu Gln Pro

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Tyr Lys Ala Ser Asn Arg Tyr Thr Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly

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Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Phe Thr Ile Ser Ser Leu Gln Pro

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Val Asp Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Lys Ala Pro Lys Leu Leu Ile

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Tyr Lys Ala Ser Asn Arg Tyr Thr Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly

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Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Phe Thr Ile Ser Ser Leu Gln Pro

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Asp Arg Val Thr Ile Thr Cys Lys Ala Ser Gln Asn Val Asp Ser Asp

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Val Asp Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Lys Ala Pro Lys Leu Leu Ile

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Tyr Lys Ala Ser Asn Arg Tyr Thr Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly

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Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Phe Thr Ile Ser Ser Leu Gln Pro

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Glu Asp Ile Ala Thr Tyr Tyr Cys Met Asp Ser Asn Thr His Pro Arg

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Val Met Asn Trp Val Gln Gln Ala Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Met

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Gly Trp Ile Asp Pro Glu Tyr Gly Arg Thr Asp Val Ala Glu Lys Phe

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Ala Arg Thr Lys Tyr Gln Ser Gly Tyr Gly Phe Pro Tyr Trp Gly Gln

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Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser

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Asp Arg Val Thr Ile Thr Cys Lys Ala Ser Gln Asn Val Asp Ser Asp

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Val Asp Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Gly Lys Ala Pro Lys Leu Leu Ile

35                  40                  45

Tyr Lys Ala Ser Gln Arg Tyr Thr Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly

50                  55                  60

Ser Gly Ser Gly Thr Asp Phe Thr Phe Thr Ile Ser Ser Leu Gln Pro

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Glu Asp Ile Ala Thr Tyr Tyr Cys Met Gln Ser Asn Thr His Pro Arg

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Thr Phe Gly Gly Gly Thr Lys Val Glu Ile Lys Arg

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Thr Leu Ser Leu Thr Cys Thr Val Ser Gly Gly Ser Ile Ser

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Ser Ser Ser Tyr Tyr Trp Ser

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Tyr Ile Tyr Tyr Ser Gly Ser Thr Asn Tyr Asn Pro Ser Leu Lys Ser

1               5                   10                  15

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Arg Val Thr Ile Ser Val Asp Thr Leu Lys Asn Gln Ile Ser Leu Arg

1               5                   10                  15

Leu Thr Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys Ala Arg

20                  25                  30

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Val Gly Gly Ala Gly Gly Trp Pro Met Asp Val

1               5                   10

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Trp Gly Gln Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser

1               5                   10

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Gln Val Gln Leu Gln Glu Ser Gly Pro Gly Leu Val Lys Pro Ser Glu

1               5                   10                  15

Thr Leu Ser Leu Thr Cys Thr Val Ser Gly Gly Ser Val Ser

20                  25                  30

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Ser Gly Ser Tyr Tyr Trp Ser

1               5

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Trp Ile Arg Gln Pro Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Ile Gly

1               5                   10

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Arg Val Thr Ile Ser Val Asp Thr Ser Lys Asn Gln Phe Ser Leu Lys

1               5                   10                  15

Leu Ser Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys Ala Arg

20                  25                  30

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<400> SEQUENCE: 210

Arg Val Thr Ile Ser Val Asp Thr Ser Lys Asn Gln Ile Ser Leu Arg

1               5                   10                  15

Leu Thr Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys Ala Arg

20                  25                  30

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Trp Ile Arg Gln Pro Pro Gly Lys Gly Leu Glu Trp Ile Gly

1               5                   10

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Arg Val Thr Ile Ser Val Asp Thr Leu Lys Asn Gln Ile Ser Leu Arg

1               5                   10                  15

Leu Ser Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys Ala Arg

20                  25                  30

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Arg Val Thr Ile Ser Val Asp Thr Ser Lys Asn Gln Phe Ser Leu Lys

1               5                   10                  15

Leu Ser Ser Val Thr Ala Ala Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys Ala Arg

20                  25                  30

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Gly Ile Leu Leu Ile Ser Gly Leu Gln Ser Glu Asp Glu Ala Asp Tyr

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1               5                   10                  15

Ser Ala Arg Leu Thr Cys

20

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Gln Ala Val Leu Thr Gln Pro Ala Ser Ser Ser Ala Ser Pro Gly Glu

1               5                   10                  15

Ser Ala Arg Leu Thr Cys

20

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Gly Ile Leu Leu Ile Ser Gly Leu Gln Ser Glu Asp Ile Ala Thr Tyr

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Gly Ile Leu Leu Ile Ser Gly Leu Gln Ser Glu Asp Ile Ala Thr Tyr

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Gly Ile Leu Leu Ile Ser Gly Leu Gln Ser Glu Asp Ile Ala Thr Tyr

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<400> SEQUENCE: 302

Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly Ser Lys Asp Val Ser Thr Asn Ser

1               5                   10                  15

Gly Ile Leu Leu Ile Ser Gly Leu Gln Ser Glu Asp Ile Ala Thr Tyr

20                  25                  30

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Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly Ser Lys Asp Val Ser Thr Asn Ser

1               5                   10                  15

Gly Ile Leu Leu Ile Ser Gly Leu Gln Ser Glu Asp Ile Ala Thr Tyr

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Tyr Asp Ser Asp Ser His Lys Gly Gln Gly Ser

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Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly Ser Lys Asp Val Ser Thr Asn Ser

1               5                   10                  15

Gly Ile Leu Leu Ile Ser Gly Leu Gln Ser Glu Asp Ile Ala Thr Tyr

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Lys

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Glu Val Gln Leu Val Gln Ser Gly Ala Glu Val Lys Lys Pro Gly Ala

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Thr Val Lys Ile Ser Cys Lys Val Ser Gly Tyr Thr Phe Thr

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Trp Ile Asp Pro Glu Tyr Gly Arg Thr Asp Tyr Ala Glu Lys Phe Gln

1               5                   10                  15

Gly

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Arg Val Thr Ile Thr Ala Asp Thr Ser Thr Asp Thr Ala Tyr Met Glu

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Leu Ser Ser Leu Arg Ser Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys Ala Thr

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Glu Val Gln Leu Val Gln Ser Gly Ala Glu Val Lys Lys Pro Gly Ala

1               5                   10                  15

Thr Val Lys Ile Ser Cys Lys Val Ser Gly Tyr Thr Phe Thr

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1               5                   10

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Trp Ile Asp Pro Glu Tyr Gly Arg Thr Asp Tyr Ala Glu Lys Phe Gln

1               5                   10                  15

Gly

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Arg Val Thr Ile Thr Ala Asp Thr Ser Thr Asp Thr Ala Tyr Met Glu

1               5                   10                  15

Leu Ser Ser Leu Arg Ser Glu Asp Thr Ala Val Tyr Tyr Cys Ala Arg

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Gln Val Gln Leu Val Gln Ser Gly Ala Glu Val Lys Lys Pro Gly Ala

1               5                   10                  15

Ser Val Lys Val Ser Cys Lys Ala Ser Gly Tyr Thr Phe Thr

20                  25                  30

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Trp Val Arg Gln Ala Pro Gly Gln Gly Leu Glu Trp Met Gly

1               5                   10

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<400> SEQUENCE: 406

Trp Ile Asp Pro Glu Tyr Gly Arg Thr Asp Tyr Ala Gln Lys Leu Gln

1               5                   10                  15

Gly

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Arg Val Thr Met Thr Thr Asp Thr Ser Thr Ser Thr Ala Tyr Met Glu

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